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desired L-amino acids are exclusively isolated, wherein, optionally, additional components of the fermentation broth and/or the biomass remain in the isolated product or are entirely removed, in their entirety or in fractions (≥ 0 to 100%).","lang":"en","source":"WIPO_FULLTEXT","data_format":"ORIGINAL"}],"fr":[{"text":"L'invention concerne un procédé de fabrication de L-aminoacides par fermentation d'organismes de recombinaison de la famille des entérobactériacées ou des bactéries corynéformes, contenant un gène glpK codant pour un polypeptide à activité de glycérine-kinase, comportant un ou plusieurs échanges d'aminoacides. Ledit procédé consiste a) à cultiver les micro-organismes dans un milieu contenant de la glycérine, dans des conditions dans lesquelles le L-aminoacide est enrichi dans le milieu ou dans les cellules, et b) à isoler exclusivement le L-aminoacide souhaité, d'autres constituants de la bouillie de fermentation et/ou la biomasse restant entièrement ou partiellement (≥ 0 à 100 %) dans le produit isolé, ou étant entièrement extraits de celui-ci.","lang":"fr","source":"WIPO_FULLTEXT","data_format":"ORIGINAL"}],"de":[{"text":"Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren durch Fermentation von rekombinanten Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche ein glpK-Gen enthalten, das für ein Polypeptid mit Glycerinkinase-Aktivität kodiert, das einen oder mehrere Aminosäureaustausche enthält, wobei man a) die Mikroorganismen in einem Glyzerin-haltigen Medium kultiviert unter Bedingungen, bei denen die gewünschte L-Aminosäure im Medium oder in den Zellen angereichert wird, und b) ausschließlich die gewünschte L-Aminosäure isoliert, wobei gegebenenfalls weitere Bestandteile der Fermentationsbrühe und/oder die Biomasse in ihrer Gesamtheit oder in Anteilen (≥ 0 bis 100 %) im isolierten Produkt verbleiben oder vollständig entfernt werden.","lang":"de","source":"WIPO_FULLTEXT","data_format":"ORIGINAL"}]},"abstract_lang":["en","fr","de"],"has_abstract":true,"claim":{"de":[{"text":"Patentansprüche 1. Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren, dadurch gekennzeichnet, dass man folgende Schritte durchführt: 1.1 Fermentation von L-Aminosäure ausscheidenden rekombinanten Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche ein glpK-Gen enthalten, das für ein Polypeptid mit Glyzerinkinase-Aktivität (ATP- abhängig) kodiert, dessen Aminosäuresequenz zu 90% identisch ist mit der von SEQ ID NO: 2, 4 oder 6, wobei das Polypeptid zusätzlich einen oder mehrere Aminosäureaustausche enthält, ausgewählt aus der Gruppe a) an Position 11 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, b) an Position 38 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Glutamin, c) an Position 54 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Tryptophan, d) an Position 62 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Valin, e) an Position 66 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Alanin, f) an Position 73 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, g) an Position 231 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, h) an Position 246 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, i) an Position 272 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Methionin, j ) an Position 305 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, k) an Position 428 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, 1) an Position 478 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Threonin, m) an Position 479 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure ausgenommen L-Glutaminsäure und L-Cystein in einem Medium bei einer gewünschten Temperatur, wobei als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin oder im Wesentlichen Glyzerin und einer mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, und 1.2 Akkumulation der entstehenden L-Aminosäure in der Fermentationsbrühe. 2. Verfahren gemäß den Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass a) die proteinogene Aminosäure an Position 11 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L- VaIin, b) die proteinogene Aminosäure an Position 38 oder einer vergleichbaren Position L-Prolin, c) die proteinogene Aminosäure an Position 54 oder einer vergleichbaren Position Glycin, d) die proteinogene Aminosäure an Position 62 oder einer vergleichbaren Position L-Leucin, oder L- Valin oder L-Isoleucin, e) die proteinogene Aminosäure an Position 66 oder einer vergleichbaren Position L-Threonin oder L- Serin, f) die proteinogene Aminosäure an Position 73 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L- Valin, oder L-Isoleucin oder L-Leucin, g) die proteinogene Aminosäure an Position 231 oder einer vergleichbaren Position L-Asparaginsäure oder L-Glutaminsäure, h) die proteinogene Aminosäure an Position 246 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L- Valin, i) die proteinogene Aminosäure an Position 272 oder einer vergleichbaren Position L-Leucin, oder L- Valin oder L-Isoleucin, j) die proteinogene Aminosäure an Position 305 oder einer vergleichbaren Position L-Serin oder L- Threonin, k) die proteinogene Aminosäure an Position 428 oder einer vergleichbaren Position L-Glutaminsäure, L- Asparaginsäure, L-Isoleucin, L-Histidin, L- Tryptophan oder L-Phenylalanin, 1) die proteinogene Aminosäure an Position 478 oder einer vergleichbaren Position L-Asparagin, und m) die proteinogene Aminosäure an Position 479 oder einer vergleichbaren Position L-Histidin oder L- Glutamin oder L-Asparaginsäure ist . 3. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 62 oder einer vergleichbaren Position um L- Leucin handelt. 4. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 66 oder einer vergleichbaren Position um L- Threonin handelt. 5. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 73 oder einer vergleichbaren Position um L- Alanin oder L-Valin handelt. 6. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 231 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt. 7. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 272 oder einer vergleichbaren Position um L- Isoleucin handelt. 8. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 305 oder einer vergleichbaren Position um L- Serin handelt. 9. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 428 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt. 10. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 479 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt. 11. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 10 dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid eine Länge von 502 Aminosäuren besitzt. 12. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6 einschließlich der genannten Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen, ausgewählt aus der Gruppe Aminosäureaustausch an Position 11, Aminosäureaustausch an Position 38, Aminosäureaustausch an Position 54, Aminosäureaustausch an Position 62, Aminosäureaustausch an Position 66, Aminosäureaustausch an Position 73, Aminosäureaustausch an Position 231, Aminosäureaustausch an Position 246, Aminosäureaustausch an Position 272, Aminosäureaustausch an Position 305, Aminosäureaustausch an Position 428, Aminosäureaustausch an Position 478 und Aminosäureaustausch an Position 479 umfasst, wobei die Aminosäuresequenz zusätzlich eines oder mehrere der Merkmale, ausgewählt aus der Gruppe ein oder mehrere konservative Aminosäureaustausche, eine Verlängerung am N-oder C-Terminus um eine oder mehrere Aminosäure (n) und eine oder mehrere Insertionen oder Deletionen von einer oder mehrer Aminosäuren enthält. 13. Verfahren gemäß den Ansprüche 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6 einschließlich der genannten Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen, ausgewählt aus der Gruppe Aminosäureaustausch an Position 11, Aminosäureaustausch an Position 38, Aminosäureaustausch an Position 54, Aminosäureaustausch an Position 62, Aminosäureaustausch an Position 66, Aminosäureaustausch an Position 73, Aminosäureaustausch an Position 231, Aminosäureaustausch an Position 246, Aminosäureaustausch an Position 272, Aminosäureaustausch an Position 305, Aminosäureaustausch an Position 428, Aminosäureaustausch an Position 478, und Aminosäureaustausch an Position 479 umfasst. 14. Verfahren gemäß Anspruch 12 oder 13, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2 einschließlich der genannten Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen enthält. 15. Verfahren gemäß Anspruch 12 bis 14, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid jeweils einen der genannten Aminosäureaustausche enthält. 16. Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten Aminosäureaustausch an der Position 231 enthält. 17. Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten Aminosäureaustausch an der Position 272 enthält. 18. Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten Aminosäureaustausch an der Position 428 enthält. 19. Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren, dadurch gekennzeichnet, dass man folgende Schritte durchführt: a) Fermentation von L-Aminosäure ausscheidenden rekombinanten Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche ein glpK-Gen enthalten, das für ein Polypeptid mit Glyzerinkinase-Aktivität kodiert, das die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, 4 oder 6 umfasst, wobei zwischen Position 235 und 236 eine Insertion mit einer Sequenz von 3 proteinogenen Aminosäuren enthalten ist, in einem Medium bei einer gewünschten Temperatur, wobei als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin oder im Wesentlichen Glyzerin und einer mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, und b) Akkumulation der entstehenden L-Aminosäure in der Fermentationsbrühe . 20. Verfahren gemäß den Anspruch 19, d a d u r c h g e k e n n z e i c h n e t, dass die Insertion mit einer Sequenz von 3 Aminosäuren aus der Sequenz Lys GIy GIy besteht. 21. Verfahren gemäß Ansprüchen 1 bis 20, d a d u r c h g e k e n n z e i c h n e t, dass man zur Herstellung von L-Threonin Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: a) mindestens ein Gen des für die Aspartatkinase, die Homoserin-Dehydrogenase, die Homoserinkinase und die Threoninsynthase kodierenden thrABC-Operons, b) das für die Pyruvat-Carboxylase kodierende pyc-Gen von Corynebacterium glutamicum, c) das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps-Gen, d) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxylase kodierende ppc-Gen, e) die für die Untereinheiten der Pryridin- Transhydrogenase kodierenden Gene pntA und pntB, f) das für das Threoninresistenz vermittelnde Protein kodierende Gen rhtC, g) das für das Threonin-Export-Carrier-Protein kodierende thrE-Gen aus Corynebacterium glutamicum, h) das für die Glutamat-Dehydrogenase kodierende gdhA- Gen, i) das für die Phosphohistidin-Protein-Hexose- Phosphotransferase kodierende ptsH-Gen, j) das für das Enzym I des Phosphotransferase-Systems kodierende ptsI-Gen, k) das für die Glukose-spezifische IIA Komponente kodierende crr-Gen, 1) das für die Glukose-spezifische IIBC Komponente kodierende ptsG-Gen, m) das für die Cystein-Synthase A kodierende cysK-Gen, n) das für den Regulator des cys-Regulons kodierende cysB-Gen, o) das für das Flavoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysJ-Gen, p) das für das Hämoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysI-Gen, q) das für die Adenylylsulfat-Reduktase kodierende cysH-Gen, r) das für die Decarboxylase Untereinheit der 2- Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucA-Gen, s) das für die Dihydrolipoyltranssuccinase E2 Untereinheit der 2-Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucB-Gen, t) das für die ß-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucC-Gen, u) das für die α-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucD-Gen, und v) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yibD von Escherichia coli verstärkt, insbesondere überexprimiert . 22. Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 20, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L- Tryptophan Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: a) mindestens ein Gen des für die Anthranilat- Synthase, die Antranilat-Phosphoribosyltransferase, die Phosphoribosylanthranilat-Isomerase, die Indol- 3-Glyzerinphosphat-Synthase und die Tryptophan- Synthase kodierenden Tryptophan-Operons, b) das für die 3-Phosphoglycerat-Dehydrogenase kodierende serA-Gen, c) das für die Phosphoserinphosphatase kodierende serB-Gen, d) das für die Phosphoserinaminotransferase kodierende serC-Gen, e) das für die L-Tyrosin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroF-Gen, f) das für die L-Phenylalanin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroG-Gen, g) das für die L-Tryptophan sensitive DHAP-Synthase kodierende aroH-Gen, h) das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps-Gen, i) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen, j) das für die Transketolase A kodierende tktA-Gen, k) das für die Transketolase B kodierende tktB-Gen, und 1) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yddG von Escherichia coli verstärkt, insbesondere überexprimiert . 23. Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 21, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L-Threonin Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: a) das für die Threonin-Dehydrogenase kodierende tdh- Gen, b) das für die Malat-Dehydrogenase kodierende mdh-Gen, c) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yj fA von Escherichia coli, d) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) ytfP von Escherichia coli, e) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen, f) das für die Pyruvat-Oxidase kodierende poxB-Gen, g) das für den DgsA-Regulator des Phosphotransferase- Systems kodierende dgsA-Gen, h) das für den Fruktose-Repressor kodierende fruR-Gen, i) das für den Sigma 38 -Faktor kodierende rpoS-Gen, und j) das für die Aspartat Ammonium-Lyase kodierende aspA-Gen abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert. 24. Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 20 und 22, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L- Tryptophan Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: a) das für die Tryptophanase kodierende tnaA-Gen, b) das für den Repressor des trp-Operons kodierende trpR-Gen, c) das für die Chorismat-Mutase T und Prephenat- Dehydrogenase kodierende tyrA-Gen, d) das für die Chorismat-Mutase P und Prephenat- Dehydrogenase kodierende pheA-Gen, e) das für das Tryptophan spezifische Transportprotein kodierende mtr-Gen, f) das für die Tryptophan-Permease kodierende tnaB- Gen, g) das für den Transporter für aromatische Aminosäuren kodierende aroP-Gen, h) das für die L-Serin Deaminase kodierende sdaA-Gen, i) das für die Glukose-6-Phosphat-Isomerase kodierende pgi-Gen, und j) das für die Tyrosin-Aminotransferase kodierende tyrB-Gen k) abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert. 25. Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 24, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung der L- Aminosäuren Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig das für den Repressor des glp-Regulons kodierende glpR-Gen abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert. 26. Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 25, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung der L- Aminosäuren Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: a) das für die große Untereinheit der sn-Glyzerin- 3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpA-Gen, b) das für die Untereinheit zur Membranverankerung der sn-Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpB-Gen, c) das für die kleine Untereinheit der sn- Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpC-Gen, d) das für die Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (aerob) kodierende glpD-Gen, e) das für die Schwefeltransferase kodierende glpE-Gen, f) das für den Glyzerinfascilitator GIpF kodierende glpF-Gen, g) das glpG-Gen h) das für die periplasmatische Glyzerinphosphodiesterase kodierende glpQ-Gen, i) das für die Glyzerin-3-Phosphat-Permease kodierende glpT-Gen, j) das für die Fruktose-1, 6-Bisphosphatase II kodierende glpX-Gen, k) das für die Triosephosphat-Isomerase kodierende tpiA-Gen, 1) das für die Glyzerin-Dehydrogenase (NAD- abhängig) kodierende gldA-Gen, m) das für die N-terminale Domäne der Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaK-Gen, n) das für die C-terminale Domäne der Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaL-Gen, o) das für die PTS-Protein-Untereinheit der Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaM-Gen, p) das für den Aktivator des dha-Operons kodierende dhaR-Gen, q) das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase I kodierende fsa-Gen, und r) das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase II kodierende talC-Gen verstärkt, insbesondere überexprimiert . 27. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 26, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae um einen Mikroorganismus ausgewählt aus den Gattungen Escherichia, Erwinia, Providencia und Serratia handelt. 28. Verfahren gemäß Anspruch 27, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den Mikroorganismen der Gattung Escherichia um Escherichia coli handelt. 29. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 28, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den L-Aminosäure ausscheidende Mikroorganismen um L-Threonin oder L- Tryptophan oder L-Lysin oder L-Valin oder L-Homoserin ausscheidende Mikroorganismen handelt. 30. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 29, dadurch gekennzeichnet, dass als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin eingesetzt wird. 31. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 29, dadurch gekennzeichnet, dass als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin und einer oder mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, wobei der Anteil des Glyzerins mindestens 10 % beträgt. 32. Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein batch- Verfahren handelt. 33. Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein fed batch-Verfahren handelt. 34. Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein repeated fed batch-Verfahren handelt. 35. Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein kontinuierliches Verfahren handelt. 36. Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man die gewünschte L-Aminosäure reinigt und isoliert. 37. Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man ein L-Aminosäure-haltiges Produkt gewinnt, bei dem Bestandteile der Fermentationsbrühe und/oder die Biomasse in ihrer Gesamtheit oder in Anteilen (> 0 bis 100 %) davon im Produkt verbleiben. 38. Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man ein L-Aminosäure-haltiges Produkt gewinnt, bei dem weitere Bestandteile der Fermentationsbrühe und/oder die Biomasse in ihrer Gesamtheit oder in Anteilen (> 0 bis 100 %) im Produkt verbleiben .","lang":"de","source":"WIPO_FULLTEXT","data_format":"ORIGINAL"}]},"claim_lang":["de"],"has_claim":true,"description":{"de":{"text":"Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren unter Verwendung von Stämmen der Familie Enterobacteriaceae Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur fermentativen Herstellung von L-Aminosäuren, insbesondere L-Threonin, L- Tryptophan, L-Lysin, L-Valin und L-Homoserin, unter Verwendung von Glyzerin als Kohlenstoffquelle und mit Hilfe von Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, die Allele des glpK-Gens besitzen, welche für Varianten der Glyzerinkinase kodieren. Stand der Technik L-Aminosäuren finden in der Humanmedizin und in der pharmazeutischen Industrie, in der Lebensmittelindustrie und ganz besonders in der Tierernährung Anwendung. Es ist bekannt, dass L-Aminosäuren durch Fermentation von Stämmen der Enterobacteriaceae, insbesondere Escherichia coli (E. coli) und Serratia marcescens, und von Stämmen coryneformer Bakterien, insbesondere Corynebacterium glutamicum (C. glutamicum) hergestellt werden. Wegen der großen Bedeutung wird ständig an der Verbesserung der Herstellverfahren gearbeitet. Verfahrensverbesserungen können fermentationstechnische Maßnahmen, wie zum Beispiel Rührung und Versorgung mit Sauerstoff, oder die Zusammensetzung der Nährmedien wie zum Beispiel die Auswahl des verwendeten Zuckers oder die Zuckerkonzentration während der Fermentation, oder die Aufarbeitung zur Produktform, durch zum Beispiel Ionenaustauschchromatographie, oder die intrinsischen Leistungseigenschaften des Mikroorganismus selbst betreffen . Zur Verbesserung der Leistungseigenschaften dieser Mikroorganismen werden Methoden der Mutagenese, Selektion und Mutantenauswahl angewendet. Auf diese Weise erhält man Stämme, die resistent gegen Antimetabolite wie zum Beispiel das Threonin-Analogon α-Amino-ß-Hydroxyvaleriansaure (AHV) oder auxotroph für regulatorisch bedeutsame Metabolite sind und die L-Aminosauren wie zum Beispiel L-Threonin produzieren. Resistenz gegen das Tryptophan-Analogon 5- Methyl-DL-Tryptophan (5-MT) zeichnet zum Beispiel einen Stamm aus, der L-Tryptophan produziert. Seit einigen Jahren werden ebenfalls Methoden der rekombinanten DNA-Technik zur Stammverbesserung L- Aminosauren produzierender oder ausscheidender Stamme der Familie Enterobacteriaceae eingesetzt, indem man zum Beispiel einzelne Aminosaure-Biosynthesegene amplifiziert oder die Eigenschaften spezieller Gene verändert und die Auswirkung auf die Produktion untersucht. Zusammenfassende Informationen zur Zell- und Molekularbiologie von Escherichia coli und Salmonella sind in Neidhardt (ed) : Escherichia coli and Salmonella, Cellular and Molecular Biology, 2 nd edition, ASM Press, Washington, D. C, USA, (1996) zu finden. Zur Herstellung von L-Aminosauren wird von der Fermentationsindustrie heute zumeist Glukose oder Saccharose als Kohlenstoffquelle eingesetzt. Es wird standig nach neuen, preisgünstigen Rohstoffquellen gesucht. Glyzerin (Propantriol) liegt in chemisch gebundener Form in Ölen und Fetten vor. Es verbindet als „Brücke\" die Fettsauremolekule in den Triglyceriden. Bei der Herstellung von Treibstoff aus Rapsöl (Biodiesel, Rapsmethylester) entsteht als Kuppelprodukt (by-product) Glyzerin. Es steht somit der Fermentationsindustrie als Rohstoff in nennenswertem Umfang zur Verfugung. Es ist bekannt, dass L-Threonin produzierende Stamme von Escherichia coli auf Glyzerin als alleiniger Kohlenstoffquelle wachsen (US-A-5, 175, 107) . Zusammenfassende Darstellungen zum Glyzerinstoffwechsel (glycerol metabolism) von Enterobacteriaceae findet man bei Lin (In: Neidhardt (ed) , Escherichia coli und Salmonella, American Society for Microbiology, Washington, D. C, USA: 307-342 (1996) ) . Die Glyzerinkinase, die in ihrer enzymatisch aktiven Form mit dem GlpF-Fascilitator assoziiert vorliegt, phosphoryliert unter Verwendung von ATP cytoplasmatisches Glyzerin (Voegele et al . , Journal of Bacteriology 175(4): 1087-94 (1993)) zu Glyzerin-3-Phosphat . Die Aktivität der Glyzerinkinase GIpK wird allosterisch durch Fruktose-1, 6- Bisphosphat (FBP) und das Enzym IIA Glc , dem Glukosespezifischen Phosphocarrier des Phosphoenolpyruvat- abhängigen : Zucker-Phosphotransferase-Systems (PTS) , gehemmt. Nach Holtman et al . (Journal of Bacteriology 183 : 3336-3344 (2001)) dominiert FBP die allosterische Kontrolle des Enzyms . Die Nukleotidsequenz der Wildform des für die Glyzerinkinase GIpK von Escherichia coli kodierenden Gens wurde von Pettigrew et al . (Journal of Biological Chemistry 263 : 135-139 (1988)) bestimmt und ist in der Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI) der National Library of Medicin (Bethesda, MD, USA) unter der Zugangsnummer (accession number) U00096 (Region: 4113737- 4115245) allgemein verfügbar. Sie kann weiterhin der Patentanmeldung EP1715055 als Sequenz Nr. 15 entnommen werden. In der EP1715055 ist eine Verbesserung der fermentativen Produktion von L-Aminosäuren durch rekombinante Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae durch die Verstärkung des Gens glpK beschrieben. Es sind glpK-Mutanten von E. coli bekannt, in denen die Inhibierung der Glyzerinkinase durch das Enzym IIA Glc des PTS reduziert ist (Liu et al . , Biochemistry 33 : 10120- 10126 (1994); Pettigrew et al . , Journal of Bacteriology 178 : 2846-2852 (1996); Pettigrew et al . , Biochemistry 37 : 4875-4883 (1998)) bzw. die Mutation zu einer Aktivierung der Glyzerinkinase durch das Enzym IIA Glc führt (Pawlyk und Pettigrew, Proceedings of the National Academy of Science USA 99(17) .11115-11120 (2002)). Darüberhinaus sind glpK-Mutanten von E. coli mit (1) erhöhter Glyzerinkinase-Aktivität bekannt, in denen (2) die Hemmung durch FBP reduziert ist (Herring et al . , Nature Genetics 38(12): 1406-1412 (2006); Pettigrew et al . , Journal of Bacteriology 178 : 2846-2852 (1996); Honisch et al., Genome Research 14 : 2495-2502 (2004)) und in denen (3) zusätzlich die Kontrolle der Glyzerin-Verwertung durch PTS-Zucker aufgehoben ist (Holtman et al . , Journal of Bacteriology 183 : 3336-3344 (2001)). Als PTS-Zucker bezeichnet man Zucker, welche durch das PTS- System aufgenommen werden. Diese hemmen die Aufnahme und die Verwertung gleichzeitig vorhandener nicht-PTS-Zucker bzw. nicht-PTS-Kohlenstoffquellen („Katabolit-Repression\") . Zu den PTS-Zuckern bei Enterobacteriacae gehören unter anderem Glukose, Saccharose, Fruktose, Trehalose, Maltose, Cellobiose, Mannose, Mannitol, N-Acetylglucosamin, ß- Glukoside und Glucitol. Aufgabe der Erfindung Die Erfinder haben sich die Aufgabe gestellt, neue Maßnahmen zur verbesserten fermentativen Herstellung von L- Aminosäuren, insbesondere L-Threonin, L-Tryptophan, L- Lysin, L-Valin und L-Homoserin, unter Verwendung von Glyzerin bereitzustellen. Beschreibung der Erfindung Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren, bevorzugt L-Threonin, L-Tryptophan, L- Lysin, L-Valin und L-Homoserin, dadurch gekennzeichnet, dass man folgende Schritte durchführt: a) Fermentation von L-Aminosäure ausscheidenden rekombinanten Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche ein glpK-Allel enthalten, das für ein Polypeptid mit Glyzerinkinase-Aktivität, bevorzugt ATP-abhängige Glyzerinkinase-Aktivität, kodiert, dessen Aminosäuresequenz zu 90% identisch ist mit der von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO : 4 oder SEQ ID NO: 6, bevorzugt SEQ ID NO: 2, wobei das Polypeptid zusätzlich bzw. unabhängig davon einen oder mehrere Aminosäureaustausche, bevorzugt maximal drei (3), besonders bevorzugt maximal zwei (2), enthält, ausgewählt aus der Gruppe al) an Position 11 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin und L-Valin, a2) an Position 38 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Glutamin, bevorzugt L-Prolin, a3) an Position 54 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Tryptophan, bevorzugt Glycin, a4) an Position 62 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Valin, bevorzugt L-Leucin und L-Isoleucin, besonders bevorzugt L-Leucin, a5) an Position 66 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Alanin, bevorzugt L-Threonin und L-Serin, besonders bevorzugt L-Threonin, a6) an Position 73 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L- Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin, L-Valin, L- Isoleucin und L-Leucin, besonders bevorzugt L- Alanin und L-Valin, a7) an Position 231 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Asparaginsäure und L-Glutaminsäure, besonders bevorzugt L- Asparaginsäure, a8) an Position 246 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin und L-Valin, a9) an Position 272 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Methionin, bevorzugt L-Leucin, L- Valin, und L-Isoleucin, besonders bevorzugt L- Isoleucin, alO) an Position 305 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Serin und L- Threonin, besonders bevorzugt L-Serin, all) an Position 428 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Glutaminsäure, L- Asparaginsäure, L-Isoleucin, L-Histidin, L- Tryptophan und L-Phenylalanin, besonders bevorzugt L- Asparaginsäure, al2) an Position 478 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Threonin, bevorzugt L-Asparagin, und al3) an Position 479 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure ausgenommen L-Glutaminsäure und L-Cystein, bevorzugt L- Asparaginsäure, L-Glutamin und L-Histidin, besonders bevorzugt L-Asparaginsäure, in einem Medium bei einer gewünschten Temperatur, wobei als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin oder im Wesentlichen Glyzerin und einer oder mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, und b) Akkumulation der entstehenden L-Aminosäure in der Fermentationsbrühe . Unter einer Glyzerinkinase versteht man ein Enzym welches die Phosphorylierung von Glyzerin zu Glyzerin-3-Phosphat katalysiert . Vergleichbare Positionen lassen sich durch Vergleich der Aminosäuresequenzen in Form eines „alignments\" beispielsweise mit Hilfe des Clustal W-Programmes (Thompson et al., Nucleic Acids Research 22, 4637-4680 (1994)) oder mit Hilfe des MAFFT-Programmes (Katoh etz al . , Genome Information 2005; 16 (1) , 22-33) leicht identifizieren. Unter proteinogenen Aminosäuren versteht man die Aminosäuren, die in natürlichen Proteinen, das heißt in Proteinen von Mikroorganismen, Pflanzen, Tieren und Menschen vorkommen. Hierzu gehören insbesondere L- Aminosäuren, ausgewählt aus der Gruppe L-Asparaginsäure, L- Asparagin, L-Threonin, L-Serin, L-Glutaminsäure, L- Glutamin, Glycin, L-Alanin, L-Cystein, L-Valin, L- Methionin, L-Isoleucin, L-Leucin, L-Tyrosin, L- Phenylalanin, L-Histidin, L-Lysin, L-Tryptophan, L-Prolin, L-Arginin und gegebenenfalls L-Selenocystein . Die für die Maßnahmen der Erfindung eingesetzten Allele des glpK-Gens kodieren für Polypeptide mit der Aktivität einer Glyzerinkinase und mit einer Aminosäuresequenz, die zu mindestens 90 %, bevorzugt zu mindestens 95 % oder mindestens 96 %, besonders bevorzugt zu mindestens 97 % oder mindestens 98 % und ganz besonders bevorzugt zu mindestens 99 % identisch sind mit SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:4 oder SEQ ID NO: 6, bevorzugt SEQ ID NO:2, und zusätzlich bzw. unabhängig davon einen oder mehrere der angegebenen Aminosäureaustausche an den Positionen ausgewählt aus der Gruppe Position 11 oder vergleichbare Position, Position 38 oder vergleichbare Position, Position 54 oder vergleichbare Position, Position 62 oder vergleichbare Position, Position 66 oder vergleichbare Position, Position 73 oder vergleichbare Position, Position 231 oder vergleichbare Position, Position 246 oder vergleichbare Position, Position 271 oder vergleichbare Position, Position 305 oder vergleichbare Position, Position 428 oder vergleichbare Position, Position 478 oder vergleichbare Position und Position 479 oder vergleichbare Position enthalten. Bevorzugt besitzen die kodierten Polypeptide eine Länge entsprechend 502 Aminosäuren. Für die Maßnahmen der Erfindung können auch Polynukleotide eingesetzt werden, die mit einem oder mehreren der Polynukleotide ausgewählt aus der Gruppe Polynukleotid komplementär zu SEQ ID NO: 1, Polynukleotid komplementär zu SEQ ID NO: 3 und Polynnukleotid komplementär zu SEQ ID NO: 5, bevorzugt Polynukleotid komplementär zu SEQ ID NO: 1, hybridisieren und für Polypeptide mit Glyzerinkinase Aktivität kodieren, welche ein oder mehrere der Merkmale, bevorzugt maximal drei (3), besonders bevorzugt maximal zwei (2) der Merkmale, ausgewählt aus der Gruppe al) an Position 11 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin und L-Valin, a2) an Position 38 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Glutamin, bevorzugt L-Prolin, a3) an Position 54 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Tryptophan, bevorzugt Glycin, a4) an Position 62 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Valin, bevorzugt L-Leucin und L- Isoleucin, besonders bevorzugt L-Leucin, a5) an Position 66 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Alanin, bevorzugt L-Threonin und L- Serin, besonders bevorzugt L-Threonin, a6) an Position 73 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin, L- Valin, L-Isoleucin und L-Leucin, besonders bevorzugt L-Alanin und L-Valin, a7) an Position 231 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Asparaginsäure und L- Glutaminsäure, besonders bevorzugt L-Asparaginsäure, a8) an Position 246 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure, bevorzugt L-Alanin und L-Valin, a9) an Position 272 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Methionin, bevorzugt L-Leucin, L-Valin, und L-Isoleucin, besonders bevorzugt L-Isoleucin, alO) an Position 305 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Serin und L-Threonin, besonders bevorzugt L-Serin, all) an Position 428 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin, bevorzugt L-Glutaminsäure, L- Asparaginsäure, L-Isoleucin, L-Histidin, L-Tryptophan und L-Phenylalanin, besonders bevorzugt L- Asparaginsäure, al2) an Position 478 oder einer vergleichbaren Position der Aminosäuresequenz jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Threonin, bevorzugt L-Asparagin, und al3) an Position 479 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure ausgenommen L- Glutaminsäure und L-Cystein, bevorzugt L- Asparaginsäure, L-Glutamin und L-Histidin, besonders bevorzugt L-Asparaginsäure, besitzen. Bevorzugt besitzen die kodierten Polypeptide eine Länge entsprechend 502 Aminosäuren. Anleitungen zur Hybridisierung von DNA-Sequenzen findet der Fachmann unter anderem im Handbuch \"The DIG System Users Guide for Filter Hybridization\" der Firma Boehringer Mannheim GmbH (Mannheim, Deutschland, 1993) und bei Liebl et al . (International Journal of Systematic Bacteriology 41: 255-260 (1991)). Die Hybridisierung findet unter stringenten Bedingungen statt, das heißt, es werden nur Hybride gebildet, bei denen Sonde und Zielsequenz, d. h. die mit der Sonde behandelten Polynukleotide, mindestens 70% identisch sind. Es ist bekannt, dass die Stringenz der Hybridisierung einschließlich der Waschschritte durch Variieren der Pufferzusammensetzung, der Temperatur und der Salzkonzentration beeinflusst bzw. bestimmt wird. Die Hybridisierungsreaktion wird im Allgemeinen bei relativ niedriger Stringenz im Vergleich zu den Waschschritten durchgeführt (Hybaid Hybridisation Guide, Hybaid Limited, Teddington, UK, 1996) . Für die Hybridisierungsreaktion kann beispielsweise ein Puffer entsprechend 5x SSC-Puffer bei einer Temperatur von ca. 50 0 C - 68°C eingesetzt werden. Dabei können Sonden auch mit Polynukleotiden hybridisieren, die weniger als 70% Identität zur Sequenz der Sonde aufweisen. Solche Hybride sind weniger stabil und werden durch Waschen unter stringenten Bedingungen entfernt. Dies kann beispielsweise durch Senken der Salzkonzentration auf 2x SSC und gegebenenfalls nachfolgend 0,5x SSC (The DIG System User 's Guide for Filter Hybridisation, Boehringer Mannheim, Mannheim, Deutschland, 1995) erreicht werden, wobei eine Temperatur von ca. 50 0 C - 68°C, ca. 52°C - 68°C, ca. 54°C - 68°C, ca. 56°C - 68°C, ca. 58°C - 68°C, ca. 60 0 C - 68°C, ca. 62°C - 68°C, ca. 64°C - 68°C, ca. 66°C - 68°C eingestellt wird. Temperaturbereiche von ca. 64°C - 68°C oder ca. 66°C - 68°C werden bevorzugt. Es ist gegebenenfalls möglich die Salzkonzentration bis auf eine Konzentration entsprechend 0,2x SSC oder 0,Ix SSC zu senken. Durch schrittweise Erhöhung der Hybridisierungstemperatur in Schritten von ca. 1 - 2 0 C von 50°C auf 68°C können Polynukleotidfragmente isoliert werden, die beispielsweise mindestens 70% oder mindestens 80% oder mindestens 90%, mindestens 91%, mindestens 92%, mindestens 93%, mindestens 94%, mindestens 95%, mindestens 96%, mindestens 97%, mindestens 98% oder mindestens 99% oder mindestens 99, 9% Identität zur Sequenz der eingesetzten Sonde bzw. zu den in SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 3 oder SEQ ID NO: 5 dargestellten Nukleotidsequenzen besitzen. Weitere Anleitungen zur Hybridisierung sind in Form sogenannter Kits am Markt erhältlich (zum Beispiel DIG Easy Hyb von der Firma Roche Diagnostics GmbH, Mannheim, Deutschland, Catalog No. 1603558) . Für die Maßnahmen der Erfindung werden weiterhin Allele des glpK-Gens eingesetzt, die für Polypeptide mit Glyzerinkinase Aktivität kodieren, welche die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6, bevorzugt SEQ ID N0:2, umfassen oder besitzen mit einem oder mehreren der angegebenen Aminosäureaustausche, bevorzugt maximal drei (3), besonders bevorzugt maximal zwei (2), an den Positionen ausgewählt aus der Gruppe Position 11, Position 38, Position 54, Position 62, Position 66, Position 73, Position 231, Position 246, Position 271, Position 305, Position 428, Position 478 und Position 479 und mit einem oder mehreren der Merkmale ausgewählt aus der Gruppe a) ein (1) konservativer oder mehrere konservative Aminosäureaustausche, b) eine Verlängerung am N- oder C-Terminus um eine (1) oder mehrere Aminosäure (n) , und c) eine (1) oder mehrere Insertionen oder Deletionen von einer (1) oder mehrerer Aminosäure (n) . Es ist selbsterklärend, dass die unter a) erwähnten konservativen Aminosäureaustausche bzw. die unter c) erwähnten Deletionen nicht die beschriebenen Aminosäureaustausche an den Positionen 11, 38, 54, 62, 66, 73, 231, 246, 271, 305, 428, 478 und 479 betreffen. Die Anzahl der konservativen Aminosäureaustausche beträgt bevorzugt höchstens zehn (10) oder höchstens fünf (5), besonders bevorzugt höchstens vier (4) oder höchstens und ganz besonders bevorzugt höchstens drei (3) , oder höchstens zwei (2) . Bei den aromatischen Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin gegeneinander ausgetauscht werden. Bei den hydrophoben Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Leucin, Isoleucin und Valin gegeneinander ausgetauscht werden. Bei den polaren Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Glutamin und Asparagin gegeneinander ausgetauscht werden. Bei den basischen Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Arginin, Lysin und Histidin gegeneinander ausgetauscht werden. Bei den sauren Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Asparaginsäure und Glutaminsäure gegeneinander ausgetauscht werden. Bei den Hydroxyl-Gruppen enthaltenden Aminosäuren spricht man von konservativen Austauschen, wenn Serin und Threonin gegeneinander ausgetauscht werden. Bevorzugt beträgt die Verlängerung am N- oder C-Terminus des Polypeptids nicht mehr als 50, 40, 30, 20, 10, 5, 3 oder 2 Aminosäuren. Bevorzugt beträgt die Anzahl der Insertionen und/oder Deletionen innerhalb des Polypeptids maximal 10, maximal 5, maximal 4, maximal 3 oder maximal 2 mit jeweils maximal 10, maximal 5, maximal 4, maximal 3 oder maximal 2 Aminosäuren pro Deletion oder Insertion. Für die Maßnahmen der Erfindung können ebenfalls Allele des glpK-Gens eingesetzt werden, die für Polypeptide mit Glyzerinkinase Aktivität kodieren, welche die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6, bevorzugt SEQ ID NO:2, umfassen oder besitzen mit einem oder mehreren der angegebenen Aminosäureaustausche, bevorzugt maximal drei (3), besonders bevorzugt maximal zwei (2), an den Positionen ausgewählt aus der Gruppe Position 11, Position 38, Position 54, Position 62, Position 66, Position 73, Position 231, Position 246, Position 271, Position 305, Position 428, Position 478 und Position 479. An Position 11 wird der Austausch der L-Asparaginsäure gegen L-Alanin (DIlA) und gegen L-Valin (DIlV) bevorzugt. An Position 38 wird der Austausch des L-Glutamin gegen L- Prolin (Q38P) bevorzugt. An Position 54 wird der Austausch des L-Tryptophan gegen Glycin (W54G) bevorzugt. An Position 62 wird der Austausch des L-Valin gegen L- Leucin (V61L) und gegen L-Isoleucin (V61I) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L-Leucin (V61L) . An Position 66 wird der Austausch des L-Alanin gegen L- Threonin (A66T) und gegen L-Serin (A66S) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L-Threonin (A66T) . An Position 73 wird der Austausch der L-Asparaginsäure gegen L-Alanin (D73A) , gegen L-Valin (D73V) , gegen L- Isoleucin (D73I) und gegen L-Leucin (D73L) bevorzugt. Besonders bevozugt wird der Austausch gegen L-Alanin (D73A) und gegen L-Valin (D73V) . An Position 231 wird der Austausch des Glycin gegen L- Asparaginsäure (G231D) und gegen L-Glutaminsäure (G231E) bevorzugt . An Position 246 wird der Austausch der L-Asparaginsäure gegen L-Alanin (D246A) und gegen L-Valin (D246V) bevorzugt. An Position 272 wird der Austausch des L-Methionin gegen L- Leucin (M272L) , gegen L-Valin (M272V) und gegen L-Isoleucin (M272I) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L-Isoleucin (M272I). An Position 305 wird der Austausch des Glycin gegen L-Serin (G305S) und gegen L-Threonin (G305T) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L-Serin (G305S) . An Position 428 wird der Austausch des Glycin gegen L- Glutaminsäure (G428E) , L-Asparaginsäure (G428D) , L- Isoleucin (G428I), L-Histidin (G428H) , L-Tryptophan (G428W) und L-Phenylalanin (G428F) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L- Asparaginsäure (G428D) . An Position 478 wird der Austausch des L-Threonin gegen L- Asparagin (T478N) bevorzugt. An Position 479 wird der Austausch der L-Glutaminsäure gegen L-Asparaginsäure (E479D), gegen L-Histidin (E479H) und gegen L-Glutamin (E479Q) bevorzugt. Besonders bevorzugt wird der Austausch gegen L-Asparaginsäure (E479D). Für die Maßnahmen der Erfindung können schließlich auch Allele des glpK-Gens eingesetzt werden, die für Polypeptide mit Glyzerinkinase Aktivität kodieren, welche die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6, bevorzugt SEQ ID NO:2, umfassen oder besitzen, wobei zwischen Position 235 und 236 eine Insertion mit einer Sequenz von 3 proteinogenen Aminosäuren, bevorzugt mit der Sequenz L-Lysin-Glycin-Glycin (Lys-Gly-Gly) , enthalten ist. Diese Glyzerinkinase-Varianten umfassen oder besitzen eine Länge von 505 Aminosäuren. Sie können ebenfalls ein oder mehrere konservative Aminosäureaustausche enthalten. Die Aminosäuresequenz Lys-Gly-Gly wird beispielsweise durch das Nona-Nukleotid mit der Nukleotidsequenz aaaggcggc kodiert. Gegebenenfalls wird zusätzlich zur Insertion zwischen der Position 235 und 236 ein oder mehrere der Aminosäureaustausche an der Position ausgewählt aus der Gruppe Position 11, Position 38, Position 54, Position 62, Position 66, Position 73, Position 231, Position 246 oder vergleichbarer Position, Position 271 oder vergleichbarer Position, Position 305 oder vergleichbarer Position, Position 428 oder vergleichbarer Position, Position 478 oder vergleichbarer Position und Position 479 oder vergleichbarer Position in das Polypeptid eingefügt. Bei den für die Massnahmen der Erfindung eingesetzten Mikroorganismen handelt es sich um, insbesonders rekombinante, L-Aminosäure ausscheidende Vertreter der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien. Die Vertreter der Enterobacteriaceae werden bevorzugt ausgewählt aus den Gattungen Escherichia, Erwinia, Providencia und Serratia. Die Gattungen Escherichia und Serratia werden besonders bevorzugt. Bei der Gattung Escherichia ist insbesondere die Art Escherichia coli und bei der Gattung Serratia insbesondere die Art Serratia marcescens zu nennen. Unter den coryneformen Bakterien wird die Gattung Corynebacterium bevorzugt. Besonders bevorzugt sind Stämme, die auf folgenden Arten beruhen: Corynebacterium efficiens, Corynebacterium glutamicum und Corynebacterium ammoniagenes, wobei die Art Corynbacterium glutamicum ganz besonders bevorzugt wird. Einige Vertreter der Art Corynebacterium glutamicum sind im Stand der Technik auch unter anderen Artbezeichnungen wie zum Beispiel Corynebacterium acetoacidophilum, Corynebacterium lilium, Corynebacterium melassecola, Brevibacterium flavum, Brevibacterium lactofermentum, und Brevibacterium divaricatum ATCC14020. Der Begriff „Micrococcus glutamicus\" für Corynebacterium glutamicum war ebenfalls gebräuchlich. Zur Herstellung der L-Aminosäure-ausscheidenden Stämme der Familie Enterbacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche glpK-Allele enthalten, die für die angegebenen Varianten der Glyzerinkinase kodieren, werden bevorzugt Stämme verwendet (Ausgangsstämme bzw. Elternstämme), die bereits die Fähigkeit besitzen, die gewünschte L-Aminosäure in der Zelle anzureichern und/oder in das sie umgebende Nährmedium auszuscheiden bzw. in der Fermentationsbrühe zu akkumulieren. Hierfür kann auch der Ausdruck „produzieren\" verwendet werden. Insbesondere besitzen die für die Maßnahmen der Erfindung eingesetzten Stämme die Fähigkeit ≥ (mindestens) 0,25 g/l, > 0,5 g/l, > 1,0 g/l, > 1,5 g/l, > 2,0 g/l, ≥ 4 g/l oder ≥ 10 g/l an L-Aminosäure in ≤ (maximal) 120 Stunden, < 96 Stunden, < 48 Stunden, < 36 Stunden, < 24 Stunden oder < 12 Stunden in der Zelle und/oder im Nährmedium bzw. der Fermentationsbrühe anzureichern bzw. zu akkumulieren. Hierbei kann es sich um Stämme handeln, die durch Mutagenese und Selektion, durch rekombinante DNA-Techniken oder durch eine Kombination beider Methoden hergestellt wurden. Die genannten L-Aminosäuren-ausscheidenden Stämme produzieren eine oder mehrere, bevorzugt eine oder im Wesentlichen eine Aminosäure ausgewählt aus der Gruppe L- Asparagin, L-Threonin, L-Serin, L-Glutamat, L-Glycin, L- Alanin, L-Cystein, L-Valin, L-Methionin, L-Prolin, L- Isoleucin, L-Leucin, L-Tyrosin, L-Phenylalanin, L-Histidin, L-Lysin, L-Tryptophan, L-Arginin und L-Homoserin, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe L-Threonin, L-Tryptophan, L- Lysin, L-Valin und L-Homoserin. Der Begriff L-Aminosäure oder Aminosäure umfasst auch deren Salze. Der Begriff „ eine oder im Wesentlichen eine Aminosäure\" berücksichtigt, dass zusätzlich zu der gewünschten L- Aminosäure eine oder mehrer weitere der genannten L- Aminosäuren (Nebenaminosäuren) produziert werden können. Der Anteil dieser Nebenaminosäuren beträgt ≥ 0 bis maximal 40%, bevorzugt ≥ 0 bis maximal 20%, besonders bevorzugt ≥ 0 bis maximal 10% und ganz besonders bevorzugt ≥ 0 bis maximal 5% bezogen auf die Menge der gewünschten L- Aminosäure . Als Elternstamm geeignete, L-Threonin produzierende bzw. ausscheidende Stämme der Gattung Escherichia, insbesondere der Art Escherichia coli sind beispielsweise zu nennen: - Escherichia coli H4581 (EP 0 301 572) - Escherichia coli KY10935 (Bioscience Biotechnology and Biochemistry 61 (11) : 1877-1882 (1997) - Escherichia coli VNIIgenetika MG442 (US-A-4, 278, 765) - Escherichia coli VNIIgenetika Ml (US-A-4, 321, 325) - Escherichia coli VNIIgenetika 472T23 (US-A-5, 631, 157) - Escherichia coli BKIIM B-3996 (US-A-5, 175, 107) - Escherichia coli kat 13 (WO 98/04715) - Escherichia coli KCCM-10132 (WO 00/09660) Als Elternstamm geeignete, L-Threonin produzierende bzw. ausscheidende Stämme der Gattung Serratia, insbesondere der Art Serratia marcescens sind beispielsweise zu nennen: Serratia marcescens HNr21 (Applied and Environmental Microbiology 38 (6) : 1045-1051 (1979)) - Serratia marcescens TLrl56 (Gene 57(2-3): 151-158 (1987)) - Serratia marcescens T-2000 (Applied Biochemistry and Biotechnology 37 (3) : 255-265 (1992)). L-Threonin produzierende oder ausscheidende Stämme aus der Familie der Enterobacteriaceae besitzen bevorzugt, unter anderen, ein oder mehrere der genetischen bzw. phänotypischen Merkmale ausgewählt aus der Gruppe: Resistenz gegen α-Amino-ß-Hydroxyvaleriansäure, Resistenz gegen Thialysin, Resistenz gegen Ethionin, Resistenz gegen α-Methylserin, Resistenz gegen Diaminobernsteinsäure, Resistenz gegen α-Aminobuttersäure, Resistenz gegen Borrelidin, Resistenz gegen Cyclopentan-Carboxylsäure, Resistenz gegen Rifampicin, Resistenz gegen Valin-Analoga wie beispielsweise Valinhydroxamat, Resistenz gegen Purinanaloga wie beispielsweise 6-Dimethylaminopurin, Bedürftigkeit für L-Methionin, gegebenenfalls partielle und kompensierbare Bedürftigkeit für L-Isoleucin, Bedürftigkeit für meso-Diaminopimelinsäure, Auxotrophie bezüglich Threonin-haltiger Dipeptide, Resistenz gegen L-Threonin, Resistenz gegen Threonin-Raffinat, Resistenz gegen L- Homoserin, Resistenz gegen L-Lysin, Resistenz gegen L- Methionin, Resistenz gegen L-Glutaminsäure, Resistenz gegen L-Aspartat, Resistenz gegen L-Leucin, Resistenz gegen L- Phenylalanin, Resistenz gegen L-Serin, Resistenz gegen L- Cystein, Resistenz gegen L-Valin, Empfindlichkeit gegenüber Fluoropyruvat, defekte Threonin-Dehydrogenase, gegebenenfalls Fähigkeit zur Saccharose-Verwertung, Verstärkung des Threonin-Operons, Verstärkung der Homoserin-Dehydrogenase I-Aspartatkinase I bevorzugt der feed back resistenten Form, Verstärkung der Homoserinkinase, Verstärkung der Threoninsynthase, Verstärkung der Aspartatkinase, gegebenenfalls der feed back resistenten Form, Verstärkung der Aspartatsemialdehyd- Dehydrogenase, Verstärkung der Phosphoenolpyruvat- Carboxylase, gegebenenfalls der feed back resistenten Form, Verstärkung der Phosphoenolpyruvat-Synthase, Verstärkung der Transhydrogenase, Verstärkung des RhtB-Genproduktes, Verstärkung des RhtC-Genproduktes, Verstärkung des YfiK- Genproduktes, Verstärkung einer Pyruvat-Carboxylase, und Abschwächung der Essigsäurebildung. Als Elternstamm geeignete, L-Tryptophan produzierende bzw. ausscheidende Stämme der Gattung Escherichia, insbesondere der Art Escherichia coli sind beispielsweise zu nennen: - Escherichia coli JP4735/pMU3028 (US5, 756, 345) - Escherichia coli JP6015/pMU91 (US5, 756, 345) - Escherichia coli SV164(pGH5) (WO94/08031) - E. coli AGX17(pGX44) (NRRL B-12263) (US4 , 371 , 614 ) - E. coli AGX6 (pGX50)aroP (NRRL B-12264) (US4 , 371 , 614 ) - Escherichia coli AGX17/pGX50, pACKG4-pps (WO97/08333) - Escherichia coli ATCC 31743 (CA1182409) - E. coli C534/pD2310,pDM136 (ATCC 39795) (WO87/01130) - Escherichia coli JB102/p5LRPS2 (US5, 939, 295) . L-Tryptophan produzierende oder ausscheidende Stämme aus der Familie der Enterobacteriaceae besitzen bevorzugt, unter anderen, ein oder mehrere der genetischen bzw. phänotypischen Merkmale ausgewählt aus der Gruppe: Resistenz gegen 5-Methyl-DL-Tryptophan, Resistenz gegen 5- Fluoro-Tryptophan, Resistenz gegen 4-Methyl-DL-Tryptophan, Resistenz gegen 6-Methyl-DL-Tryptophan, Resistenz gegen 4- Fluoro-Tryptophan, Resistenz gegen 6-Fluoro-Tryptophan, Resistenz gegen Anthranilat, Resistenz gegen Tryptazan, Resistenz gegen Indol, Resistenz gegen Indol-Acrylsäure, Bedürftigkeit für Phenylalanin, Bedürftigkeit für Tyrosin, gegebenenfalls Fähigkeit zur Saccharose-Verwertung, Verstärkung des Tryptophan-Operons, bevorzugt der Anthranilat-Synthase bevorzugt der feed back resistenten Form, eine teilweise defekte Tryptophanyl-tRNA-Synthase, eine abgeschwächte Tryptophan-Aufnähme, eine defekte Tryptophanase, inaktivierte Repressorproteine, Verstärkung der Serin-Biosynthese, Verstärkung der Phophoenolpyruvat- Synthese, Verstärkung der D-Erythrose-4-Phosphat-Synthese, Verstärkung der 3-deoxy-D-arabino-heptulosonat-7- Phosphat (DHAP) -Synthese, Verstärkung der Chorismat- Biosynthese . Als Elternstamm geeigneter, L-Homoserin ausscheidender bzw, produzierender Stamm der Gattung Escherichia, insbesondere der Art Escherichia coli ist beispielsweise zu nennen: Escherichia coli NZ10rhtA23/pAL4 (US 6,960,455). L-Homoserin produzierende oder ausscheidende Stämme aus der Familie der Enterobacteriaceae besitzen bevorzugt, unter anderen, ein oder mehrere der genetischen bzw. phänotypischen Merkmale ausgewählt aus der Gruppe: Bedürftigkeit für L-Threonin, Bedürftigkeit für L- Methionin, Bedürftigkeit für L-Isoleucin, eine defekte Homoserin-Kinase, gegebenenfalls Fähigkeit zur Saccharose- Verwertung, Verstärkung der Homoserin-Dehydrogenase I/Aspartatkinase I, bevorzugt der feed back resistenten Form, Verstärkung des RhtA-Genproduktes . Als Elternstamm geeignete, L-Lysin ausscheidende bzw. produzierende Stämme der Gattung Escherichia, insbesondere der Art Escherichia coli sind beispielsweise zu nennen: • Escherichia coli pDAl/TOC21R (= CNCM 1-167) (FR-A- 2511032) , • Escherichia coli NRRL B-12199 (US4, 346, 170) • Escherichia coli NRRL B-12185 (US4, 346, 170) . Als Elternstamm geeigneter, L-Valin ausscheidender bzw. produzierender Stamm der Gattung Escherichia, insbesondere der Art Escherichia coli ist beispielsweise zu nennen: • Escherichia coli AJ11502 (NRRL B-12288) (US-A- 4391907) . Als Elternstamm geeignete, L-Lysin ausscheidende bzw. produzierende Stämme der Gattung Corynebacterium, insbesondere der Art Corynebacterium glutamicum sind beispielsweise zu nennen: • Corynebacterium glutamicum DM58-l/pDM6 (= DSM4697) beschrieben in EP 0 358 940, • Corynebacterium glutamicum MH20-22B (= DSM16835) beschrieben in Menkel et al . (Applied and Environmental Microbiology 55(3), 684-688 (1989)), • Corynebacterium glutamicum AHP-3 (= Ferm BP-7382) beschrieben in EP 1 108 790, und • Corynebacterium glutamicum NRRL B-11474 beschrieben in US 4,275,157. Als Elternstamm geeignete, L-Valin ausscheidende bzw. produzierende Stämme der Gattung Corynebacterium, insbesondere der Art Corynebacterium glutamicum sind beispielsweise zu nennen: • Corynebacterium glutamicum FERM BP-3006 beschrieben in US 5,521,074, und • Corynebacterium glutamicum FERM BP-1764 beschrieben in US 5,188,948. Bei den der Erfindung zugrunde liegenden Arbeiten wurde gefunden, dass L-Aminosäure produzierende Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae nach Austausch des Wildtyp- glpK-Gens gegen ein Allel des glpK-Gens, welche für eine Variante der ATP-abhängigen Glyzerinkinase kodiert, die eine oder mehrere der Aminosäureaustausche ausgewählt aus der Gruppe DIlA, DIlV, Q38P, W54G, V62L, V62I, A66T, D73A, D73V, D73I, D73L, G231D, G231E, D246A, D246V, M272I, M272V, M272L, G305S, G428D, T478N und E479D enthält, in erhöhtem Umfang L-Aminosäuren, insbesondere L-Threonin, L- Tryptophan, L-Lysin, L-Valin und L-Homoserin, produzieren. Bei den der Erfindung zugrunde liegenden Arbeiten wurde weiterhin gefunden, dass L-Aminosäure produzierende Mikroorganismen coryneformer Bakterien nach Expression eines Allel des glpK-Gens, welches für eine Variante der ATP-abhängigen Glyzerinkinase kodiert, die eine oder mehrere der Aminosäureaustausche ausgewählt aus der Gruppe DIlA, DIlV, Q38P, W54G, V62L, V62I, A66T, D73A, D73V, D73I, D73L, G231D, G231E, D246A, D246V, M272I, M272V, M272L, G305S, G428D, T478N und E479D enthält, in erhöhtem Umfang L-Aminosäuren produzieren. Die Nukleotidsequenzen der Gene oder offenen Leserahmen (ORF) von Escherichia coli gehören zum Stand der Technik und können der von Blattner et al . (Science 277: 1453-1462 (1997)) publizierten Genomsequenz von Escherichia coli entnommen werden. Das glpK-Gen von Escherichia coli K12 kodiert für eine ATP- abhängige Glyzerinkinase (GIpK, EC-Nr.: 2.7.1.30). Die Nukleotidsequenz des Wildtypgens ist in den öffentlichen Datenbanken unter der Zugangsnummer (Accession No.) U00096 (Region: 4113737-4115245) verfügbar. Es ist im Stand der Technik auch unter dem alternativer Gennamen b3926 bekannt. Das kodierte Polypeptid besitzt eine Länge von 502 Aminosäuren. Nach erfolgter Translation wird das N- terminale Methionin abgespalten. Von den ebenfalls zur Familie Enterobacteriaceae gehörenden Arten Salmonella typhimurium (Accession No.: NC 003197 (Sequenz des gesamten Genoms) ) und Shigella flexneri (Accession No.: NC 004337 (Sequenz des gesamten Genoms)) ist die Nukleotidsequenz für das Wildtyp glpK-Gen ebenso bekannt . Die Nukleinsäuresequenzen können den Datenbanken des National Center for Biotechnology Information (NCBI) der National Library of Medicine (Bethesda, MD, USA) , der Nukleotidsequenz-Datenbank der European Molecular Biologies Laboratories (EMBL, Heidelberg, Deutschland bzw. Cambridge, UK) oder der DNA Datenbank von Japan (DDBJ, Mishima, Japan) entnommen werden. Der besseren Übersichtlichkeit halber ist die bekannte Sequenz zum glpK-Gen des Wildtyps von Escherichia coli unter der SEQ ID NO: 1 und die ebenfalls bekannten Sequenzen zum glpK-Gen des Wildtyps von Salmonella typhimurium bzw. Shigella flexneri unter der SEQ ID NO: 3 bzw. SEQ ID NO: 5 dargestellt. Die von diesen Leserahmen kodierten Proteine sind als SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 und SEQ ID NO: 6 dargestellt. Es ist bekannt, dass durch wirtseigene Enzyme (Methionin- Aminipeptidase) die N-terminale Aminosäure Methionin abgespalten werden kann. Die Positionsangaben für die jeweiligen Aminosaurereste verschieben sich dementsprechend. Beispielsweise ruckt die L-Asparaginsaure von Position 11 des kodierten Polypeptids (Siehe SEQ ID NO : 2 ) nach Entfernung des N-terminalen Methionins an Position 10. Als offener Leserahmen (ORF, open reading frame) wird ein Abschnitt einer Nukleotidsequenz bezeichnet, der für ein Protein beziehungsweise ein Polypeptid oder eine Ribonukleinsäure kodiert oder kodieren kann, dem (der) nach dem Stand der Technik keine Funktion zugeordnet werden kann. Nach Zuordnung einer Funktion zu dem betreffenden Abschnitt der Nukleotidsequenz wird im Allgemeinen von einem Gen gesprochen. Unter Allelen versteht man im Allgemeinen alternative Formen eines gegebenen Gens. Die Formen zeichnen sich durch Unterschiede in der Nukleotidsequenz aus. Ein Gen oder Allel ist chemisch ein Polynukleotid. Ein anderer Begriff hierfür ist Nukleinsäure, insbesondere Desoxyribonukleinsäure. Die Begriff Polypeptid und Protein sind gegenseitig austauschbar . Als Genprodukt bezeichnet man im Allgemeinen das von einer Nukleotidsequenz, d.h. einem ORF, einem Gen oder einem Allel kodierte Protein oder die kodierte Ribonukleinsäure. Zur Erzeugung der glpK-Allele, die in den für das erfindungsgemäße Verfahren eingesetzten Mikroorganismen zum Einsatz kommen, werden unter anderem im Stand der Technik beschriebene Methoden zur gerichteten Mutagenese verwendet. Es können Verfahren der ortsgerichteten Mutagenese unter Verwendung mutagener Oligonukleotide (T. A. Brown: Gentechnologie für Einsteiger, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 1993) oder der Polymerase- Kettenreaktion (PCR), wie sie im Handbuch von Gait: Oligonukleotide synthesis: A Practical Approach (IRL Press, Oxford, UK, 1984) oder von Newton und Graham (PCR, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 1994) beschrieben sind, verwendet werden. Die erzeugten Mutationen können durch DNA-Sequenzierung beispielsweise nach der Methode von Sanger et al . (Proceedings of the National Academy of Science USA 74 (12): 5463-5467 (1977)) bestimmt und überprüft werden. Zur Konstruktion von Punktmutationen im glpK-Gen wird zum Beispiel das Quick Change Site-Directed Mutagenesis Kit der Firma Stratagene (Amsterdam, Niederlande) verwendet. Bei Verwendung dieser Methoden wird das im Stand der Technik beschriebene glpK-Gen ausgehend von isolierter Gesamt-DNA eines Wildtypstammes mit Hilfe der Polymerase- Kettenreaktion (PCR) amplifiziert, in geeignete Plasmidvektoren kloniert, und die DNA anschließend dem Mutageneseverfahren unterworfen. Mittels „GeneSOEing\" (Gene Splicing by Overlap Extension, Horton, Molecular Biotechnology 3: 93-98 (1995)) können die Punktmutationen schon per PCR erhalten werden. Die erzeugten glpK-Allele können beispielsweise durch Transformation und das Verfahren des Gen- bzw. Allelaustausches in geeignete Stamme eingebaut werden. Eine bei Enterbacteriacae gebrauchliche Methode ist die von Hamilton et al . (Journal of Bacteriology 174, 4617 - 4622 (1989)) beschriebene Methode des Genaustauschs mit Hilfe eines konditional replizierenden pSCIOl-Derivates pMAK705 oder mit pKO3 (Link et al . , Journal of Bacteriology 179 : 6228-6237). Andere im Stand der Technik beschriebene Methoden wie beispielsweise die von Martinez-Morales et al . (Journal of Bacteriology 1999, 7143-7148 (1999)) oder die von Boyd et al . (Journal of Bacteriology 182, 842-847 (2000)) können gleichfalls benutzt werden. Es ist ebenfalls möglich die erzeugten glpK-Allele durch Konjugation oder Transduktion in verschiedene Stamme zu überfuhren . Die Mutationen von glpK können ebenfalls in Expressionsplasmiden durchgeführt werden, so dass die resultierenden Proteine uberproduziert werden können. In einem erfindungsgemaßen Verfahren können die glpK- Allele, die für die aufgeführten Glyzerinkinasevarianten kodieren auch uberexprimiert werden. Methoden zur Überführung und Expression von Polynukleotiden in coryneforme Bakterien sind im Stand der Technik hinlänglich bekannt. So sind im Stand der Technik zahlreiche Promotoren beschrieben, die es ermöglichen eine gewünschte Konzentration bzw. Aktivität der jeweiligen Glyzerinkinasevariante einzustellen. Beispielsweise kann der lysC-Promotor der Mutante DM58-1, der bei Kalinowski et al. (Molecular Microbiology 5(5), 1197-1204 (1991) beschrieben ist, oder der gap-Promotor, der in der Patentanmeldung mit der Anmeldenummer EP 06007373.1 beschrieben ist, eingesetzt werden. Weiterhin können die in der Patentanmeldung mit der Anmeldenummer EP 06117294.6 beschrieben Promotoren, die in der Zeitschrift Research Disclosure (Beitrag 512057 in der Ausgabe vom Dezember 2006, Seite 1616 bis 1618) beschriebenen Promotoren, die von Patek et al . (Journal of Biotechnology 104(1-3), 311- 323 (2003) beschriebenen Promotoren oder die von Vasicova et al. (Journal of Bacteriology 181, 6188-6191 (1999)) beschriebenen Varianten des dapA-Promotors, beispielsweise der Promotor A25 eingesetzt werden. In gleicher Weise können auch die aus der Escherichia coli Genetik bekannten Promotoren wie beispielsweise tac- Promotor, trp-Promotor, trc-Promotor und lpp-Promotor oder der P L - und P R -Promotor des Phagen λ eingesetzt werden. Das dergestalt mit einem Promotor versehene Polynukleotid kann in Form einer (1) oder mehrerer Kopien in das gewünschte coryneforme Bakterium eingebaut werden. Hierzu können beispielsweise Plasmide verwendet werden die von coryneformen Bakterium repliziert werden. Geeignete Plasmidvektoren sind beispielsweise pZl (Menkel et al . , Applied and Environmental Microbiology (1989) 64: 549-554) oder die von Tauch et al . (Journal of Biotechnology 99, 79- 91 (2002)) beschriebenen pSELF-Vektoren . Ein Ubersichtsartikel zum Thema Plasmide in Corynebacterium glutamicum findet sich bei Tauch et al . (Journal of Biotechnology 104, 27-40 (2003)). Weiterhin kann eine Kopie des Polynukleotids in das Chromosom eines coryneformen Bakteriums eingefugt werden. In einer derartigen Ausfuhrungsform wird ein in coryneformen Bakterien nicht replikatives Plasmid verwendet. Hierbei wird am 5' -Terminus und am 3' -Terminus des gewünschten Gens, kodierend für ein Polypeptid mit Glyzerinkinase Aktivität, ein DNA-Fragment angefugt, welches den Zielort innerhalb des Chromosoms des coryneformen Bakteriums darstellt, in den das entsprechende Gen durch homologe Rekombination integriert wird. Geeignete Zielorte für Corynebacterium glutamicum sind unter anderem in der Tabelle 3 der WO 03/040373, in den Tabellen 12 und 13 der WO 04/069996, bei Aham et al . (Applied and Environmental Microbiology 67(12), 5425-5430 (2001), oder Correia et al . (FEMS Microbiology Letters 142, 259-264 (1996)) beschrieben. Nach Konjugation oder Transformation und homologer Rekombination mittels mindestens zweier Rekombinationsererignisse enthält der resultierende Stamm mindestens zwei Kopien des betreffenden Gens. Weiterhin kann es für die Produktion von L-Aminosäuren vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, ein oder mehrere Enzyme des jeweiligen spezifischen Biosyntheseweges zu verstärken. So kann es für die Produktion von L-Threonin mit Stämmen der Familie Enterobacteriaceae vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, ein oder mehrere Enzyme des bekannten Threonin-Biosyntheseweges oder Enzyme des anaplerotischen Stoffwechsels oder Enzyme für die Produktion von reduziertem Nicotinamid-Adenin- Dinukleotid-Phosphat oder Enzyme der Glykolyse oder PTS- Enzyme oder Enzyme des Schwefelstoffwechsels zu verstärken. Die Verwendung endogener Gene wird im Allgemeinen bevorzugt . So kann es für die Produktion von L-Trytophan mit Stämmen der Familie Enterobacteriaceae vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, ein oder mehrere Enzyme des bekannten Tryptophan-Biosyntheseweges oder Enzyme der Serin-Biosynthese oder Enzyme für die Produktion von 3-deoxy-D-arabino-heptulosonat-7-Phosphat (DHAP) und Chorismat zu verstärken. Die Verwendung endogener Gene wird im Allgemeinen bevorzugt. Unter „endogenen Genen\" oder „endogenen Nukleotidsequenzen\" versteht man die in der Population einer Art vorhandenen Gene oder offene Leserahmen oder Allele beziehungsweise Nukleotidsequenzen . Der Begriff \"Verstärkung\" beschreibt in diesem Zusammenhang die Erhöhung der intrazellularen Aktivität oder Konzentration eines oder mehrerer Enzyme oder Proteine in einem Mikroorganismus, die durch die entsprechende DNA kodiert werden, indem man beispielsweise die Kopienzahl des Gens bzw. der Gene, des ORFs bzw. der ORFs um mindestens eine (1) Kopie erhöht, einen starken Promotor funktionell mit dem Gen verknüpft oder ein Gen oder Allel oder ORF verwendet, das für ein entsprechendes Enzym bzw. Protein mit einer hohen Aktivität kodiert und gegebenenfalls diese Maßnahmen kombiniert. Rekombinante Mikroorganismen mit einer solchen Verstärkung werden im Allgemeinen durch Transformation, Transduktion oder Konjugation, oder einer Kombination dieser Methoden, mit einem Vektor erzeugt, der das gewünschte Gen, den gewünschten ORF, ein Allel dieses Gens oder ORFs oder Teile davon und/oder einen die Exprimierung des Gens oder ORFs verstärkenden Promotor enthalt. Bei diesem Promotor kann es sich um den durch eine verstärkende Mutation aus der eigenen, upstream des Gens oder ORFs befindlichen regulatorischen Sequenz hervorgegangenen Promotor handeln, oder es wirde ein geeigneter bzw. effizienter Promotor mit dem Gen oder ORF fusioniert. Durch die Maßnahmen der Verstärkung, insbesondere Uberexpression, wird die Aktivität oder Konzentration des entsprechenden Proteins im allgemeinen um mindestens 10%, 25%, 50%, 75%, 100%, 150%, 200%, 300%, 400% oder 500%, maximal bis 1000% oder 2000% bezogen auf die des Wildtyp- Proteins beziehungsweise auf die Aktivität oder Konzentration des Proteins im für das entsprechende Enzym bzw. Protein nicht rekombinanten Mikroorganismus oder Elternstamm erhöht. Als nicht rekombinanter Mikroorganismus oder Elternstamm (parent strain) wird der Mikroorganismus verstanden, an dem die Maßnahmen der Verstärkung durchgeführt werden. Zur Erzielung einer Uberexpression kann beispielsweise die Kopienzahl der entsprechenden Gene oder offenen Leserahmen erhöht werden, oder es kann die Promotor- und Regulationsregion oder die Ribosomenbindungsstelle, die sich stromaufwärts des Strukturgens befindet, mutiert werden. In gleicher Weise wirken Expressionskassetten, die stromaufwärts des Strukturgens eingebaut werden. Durch induzierbare Promotoren ist es zusatzlich möglich, die Expression im Verlaufe der fermentativen L-Threonin- und L- Tryptophan-Produktion zu steigern, des weiteren kann auch die Verwendung von Promotoren zur Genexpression, die eine andere zeitliche Genexpression ermöglicht, vorteilhaft sein. Auf der Ebene der translationalen Regulation der Genexpression ist es möglich, die Häufigkeit der Initiation (Anlagerung des Ribosoms an die m-RNA) oder die Geschwindigkeit der Elongation (Verlangerungsphase) zu erhohen. Durch Maßnahmen zur Verlängerung der Lebensdauer der m-RNA wird ebenfalls die Expression verbessert. Weiterhin wird durch Verhinderung des Abbaus des Enzymproteins ebenfalls die Enzymaktivitat verstärkt. Die ORFs, Gene oder Genkonstrukte können entweder in Plasmiden mit unterschiedlicher Kopienzahl vorliegen oder im Chromosom integriert und amplifiziert sein. Alternativ kann weiterhin eine Uberexpression der betreffenden Gene durch Veränderung der Medienzusammensetzung und Kulturfuhrung erreicht werden. Methoden der Uberexpression sind im Stand der Technik hinlänglich - beispielsweise bei Makrides et al . (Microbiological Reviews 60 (3), 512-538 (1996)) - beschrieben. Durch Verwendung von Vektoren wird die Kopienzahl um mindestens eine (1) Kopie erhöht. Als Vektoren können Plasmide wie beispielsweise in der US 5,538,873 beschrieben verwendet werden. Als Vektoren können ebenfalls Phagen, beispielsweise der Phage Mu, wie in der EP 0332448 beschrieben, oder der Phage lambda (λ) verwendet werden. Eine Erhöhung der Kopienzahl kann auch dadurch erzielt werden, dass eine weitere Kopie in eine weitere Stelle des Chromosoms - beispielsweise in die att-site des Phagen λ (Yu und Court, Gene 223, 77-81 (1998)) - eingebaut wird. In der US 5,939,307 wird beschrieben, dass durch Einbau von Expressionskassetten oder Promotoren wie beispielsweise tac-Promotor, trp-Promotor, lpp-Promotor oder P L -Promotor und P R -Promotor des Phagen λ beispielsweise stromaufwärts des chromosomalen Threoninoperons eine Erhöhung der Expression erzielt werden konnte. In gleicher Weise können die Promotoren des Phagen T7, die gear-box-Promotoren oder der nar-Promotor verwendet werden. Derartige Expressionskassetten oder Promotoren können auch verwendet werden um, wie in der EP 0 593 792 beschrieben, plasmidgebundene Gene zu überexprimieren . Durch Verwendung des lacI Q -Allels lässt sich wiederum die Expression plasmidgebundener Gene kontrollieren (Glascock und Weickert, Gene 223, 221-231 (1998)). Es ist weiterhin möglich, dass die Aktivität der Promotoren durch Modifikation ihrer Sequenz mittels einem oder mehreren Nukleotidaustauschen, durch Insertion (en) und/oder Deletion (en) erhöht ist. Eine andere zeitliche Genexpression kann beispielsweise wie bei Walker et al . (Journal of Bacteriology 181: 1269-80 (1999)) beschrieben durch die Verwendung des Wachstumsphasen-abhängigen fis Promotors erreicht werden. Die Geschwindigkeit der Elongation wird durch die Codon-Verwendung beeinflusst, durch den Gebrauch von Codons für im Elternstamm (parent strain) häufig vorkommenden t-RNAs kann die Genexpression verstärkt werden. Allgemeine Anleitungen hierzu findet der Fachmann unter anderem bei Chang und Cohen (Journal of Bacteriology 134: 1141-1156 (1978)), bei Hartley und Gregori (Gene 13: 347- 353 (1981)), bei Amann und Brosius (Gene 40: 183-190 (1985)), bei de Broer et al . (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 80: 21- 25 (1983)), bei LaVallie et al . (BIO/TECHNOLOGY 11: 187-193 (1993)), in PCT/US97/13359, bei Llosa et al . (Plasmid 26: 222-224 (1991)), bei Quandt und Klipp (Gene 80: 161-169 (1989)), bei Hamilton et al . (Journal of Bacteriology 171: 4617-4622 (1989)), bei Jensen und Hammer (Biotechnology and Bioengineering 58: 191-195 (1998)) und in bekannten Lehrbüchern der Genetik und Molekularbiologie. In Enterobacteriaceae replizierbare Plasmidvektoren wie zum Beispiel von pACYC184 abgeleitete Kloniervektoren (Bartolome et al . ; Gene 102: 75-78 (1991)), pTrc99A (Amann et al.; Gene 69: 301-315 (1988)) oder pSCIOl-Derivate (Vocke und Bastia; Proceedings of the National Academy of Sciences USA 80(21): 6557-6561 (1983)) können verwendet werden. In einem erfindungsgemäßen Verfahren kann man einen mit einem Vektor, bevorzugt Plasmidvektor, transformierten Stamm einsetzen, wobei der Vektor mindestens eines oder mehrere der im folgenden genannten Gene oder für deren Genprodukte kodierende Nukleotidsequenzen oder Allele trägt . So können beispielsweise für die Produktion von L-Threonin, gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe • mindestens ein Gen des für die Aspartatkinase, die Homoserin-Dehydrogenase, die Homoserinkinase und die Threoninsynthase kodierenden thrABC-Operons (US-A- 4,278,765), • das für die Pyruvat-Carboxylase kodierende pyc-Gen von Corynebacterium glutamicum (WO 99/18228), • das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps- Gen (Molecular and General Genetics 231(2): 332-336 (1992)), • das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxylase kodierende ppc-Gen (WO 02/064808), • die für die Untereinheiten der Transhydrogenase kodierenden Gene pntA und pntB (European Journal of Biochemistry 158: 647-653 (1986)), • das für das Threoninresistenz vermittelnde Protein kodierende Gen rhtC (EP-A-I 013 765) , • das für das Threonin-Export-Carrier-Protein kodierende thrE-Gen von Corynebacterium glutamicum (WO 01/92545), • das für die Glutamat-Dehydrogenase kodierende gdhA-Gen (Nucleic Acids Research 11: 5257-5266 (1983); Gene 23: 199-209 (1983)), • das für die Phosphohistidin-Protein-Hexose- Phosphotransferase des Phosphotransferase-Systems PTS kodierende ptsH-Gen des ptsHIcrr-Operons (WO 03/004674), • das für das Enzym I des Phosphotransferase-Systems PTS kodierende ptsI-Gen des ptsHIcrr-Operons (WO 03/004674), • das für die Glukose-spezifische IIA Komponente des Phosphotransferase-Systems PTS kodierende crr-Gen des ptsHIcrr-Operons (WO 03/004674), • das für die Glukose-spezifische IIBC Komponente kodierende ptsG-Gen (WO 03/004670), • das für die Cystein-Synthase A kodierende cysK-Gen (WO 03/006666) , • das für den Regulator des cys-Regulons kodierende cysB- Gen (WO 03/006666) , • das für das Flavoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysJ-Gen des cysJIH-Operons (WO 03/006666), • das für das Hämoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysI-Gen des cysJIH-Operons (WO 03/006666), • das für die Adenylylsulfat-Reduktase kodierende cysH-Gen des cysJIH-Operons (WO 03/006666), • das für die Decarboxylase Untereinheit der 2- Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucA-Gen des sucABCD-Operons (WO 03/008614), • das für die Dihydrolipoyltranssuccinase E2 Untereinheit der 2-Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucB-Gen des sucABCD-Operons (WO 03/008614), • das für die ß-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucC-Gen des suc ABCD-Operons (WO 03/008615), • das für die α-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucD-Gen des sucABCD-Operons (WO 03/008615), • das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yibD von Escherichia coli (Accession Number AE000439 des National Center for Biotechnology Information (NCBI, Bethesda, MD, USA), WO 05/075627), verstärkt, insbesondere überexprimiert werden. Desweiteren können beispielsweise für die Produktion von L- Tryptophan, gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe • mindestens ein Gen des für die Anthranilat-Synthase, die Antranilat-Phosphoribosyltransferase, die Phosphoribosylanthranilat-Isomerase, die Indol-3- Glyzerinphosphat-Synthase und die Tryptophan-Synthase kodierenden Tryptophan-Operons (Applied and Environmental Microbiology 38(2): 181-190 (1979)), • das für die 3-Phosphoglycerat-Dehydrogenase kodierende serA-Gen (WO87/01130) • das für die Phosphoserinphosphatase kodierende serB-Gen (WO87/01130) • das für die Phosphoserinaminotransferase kodierende serC-Gen (WO87/01130) • das für die L-Tyrosin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroF-Gen (WO87/01130 ; EP1270721) • das für die L-Phenylalanin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroG-Gen (WO87/01130 ; EP1270721) • das für die L-Tryptophan sensitive DHAP-Synthase kodierende aroH-Gen (WO87/01130 ; EP1270721) • das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps- Gen (WO96/08567) • das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen (WO2004/090125) , • das für die Transketolase A kodierende tktA-Gen (US5, 168, 056) , • das für die Transketolase B kodierende tktB-Gen (US5, 168, 056) , • das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yddG von Escherichia coli (Accession Number NC000913 (Region 1544312-1545193) des National Center for Biotechnology Information (NCBI, Bethesda, MD, USA), EP1449918), verstärkt, insbesondere überexprimiert werden. Desweiteren können zur Herstellung der L-Aminosäuren Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert werden, in denen man zur Optimierung des Glyzerin- Stoffwechsels zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe (EP1715055) : • das für die große Untereinheit der sn-Glyzerin-3- Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpA-Gen, • das für die Untereinheit zur Membranverankerung der sn-Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpB-Gen, • das für die kleine Untereinheit der sn-Glyzerin-3- Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpC-Gen, • das für die Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (aerob) kodierende glpD-Gen, • das für die Schwefeltransferase kodierende glpE-Gen, • das für den Glyzerinfascilitator GIpF kodierende glpF- Gen, • das glpG-Gen • das für die periplasmatische Glyzerinphosphodiesterase kodierende glpQ-Gen, • das für die Glyzerin-3-Phosphat-Permease kodierende glpT-Gen, • das für die Fruktose-1, 6-Bisphosphatase II kodierende glpX-Gen, • das für die Triosephosphat-Isomerase kodierende tpiA- Gen, • das für die Glyzerin-Dehydrogenase (NAD-abhängig) kodierende gldA-Gen, • das für die N-terminale Domäne der Dihydroxyaceton- Kinase kodierende dhaK-Gen, • das für die C-terminale Domäne der Dihydroxyaceton- Kinase kodierende dhaL-Gen, • das für die PTS-Protein-Untereinheit der Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaM-Gen, • das für den Aktivator des dha-Operons kodierende dhaR- Gen, • das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase I kodierende fsa-Gen, und • das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase II kodierende talC-Gen verstärkt, insbesondere überexprimiert . Desweiteren können zur Herstellung der L-Aminosäuren Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert werden, in denen man zur Optimierung des Glyzerin- Stoffwechsels zusätzlich gleichzeitig das für den Repressor des glp-Regulons kodierende glpR-Gen (EP1715056) abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert. Der Begriff „Abschwächung\" beschreibt in diesem Zusammenhang die Verringerung oder Ausschaltung der intrazellulären Aktivität oder Konzentration eines oder mehrerer Enzyme bzw. Proteine in einem Mikroorganismus, die durch die entsprechende DNA kodiert werden, indem man beispielsweise einen schwächeren Promotor als im für das entsprechende Enzym bzw. Protein nicht rekombinanten Mikroorganismnus oder Elternstamm oder ein Gen bzw. Allel verwendet, das für ein entsprechendes Enzym bzw. Protein mit einer niedrigen Aktivität kodiert bzw. das entsprechende Enzym bzw. Protein oder den offenen Leserahmen oder das Gen inaktiviert und gegebenenfalls diese Maßnahmen kombiniert. Durch die Maßnahmen der Abschwächung wird die Aktivität oder Konzentration des entsprechenden Proteins im allgemeinen auf 0 bis 75%, 0 bis 50%, 0 bis 25%, 0 bis 10% oder 0 bis 5% der Aktivität oder Konzentration des Wildtyp- Proteins, beziehungsweise der Aktivität oder Konzentration des Proteins im für das entsprechende Enzym bzw. Protein nicht rekombinanten Mikroorganismus oder Elternstamm, herabgesenkt. Als nicht rekombinanter Mikroorganismus oder Elternstamm (parent strain) wird der Mikroorganismus verstanden, an dem die Maßnahmen der Abschwächung durchgeführt werden. Zur Erzielung einer Abschwächung können beispielsweise die Expression der Gene oder offenen Leserahmen oder die katalytischen Eigenschaften der Enzymproteine herabgesetzt bzw. ausgeschaltet werden. Gegebenenfalls können beide Maßnahmen kombiniert werden. Die Verringerung der Genexpression kann durch geeignete Kulturführung, durch genetische Veränderung (Mutation) der Signalstrukturen der Genexpression oder auch durch Antisense-RNA Technik erfolgen. Signalstrukturen der Genexpression sind beispielsweise Repressorgene, Aktivatorgene, Operatoren, Promotoren, Attenuatoren, Ribosomenbindungsstellen, das Startkodon und Terminatoren. Angaben hierzu findet der Fachmann unter anderem beispielsweise bei Jensen und Hammer (Biotechnology and Bioengineering 58: 191-195 (1998)), bei Carrier und Keasling (Biotechnology Progress 15: 58-64 (1999)), Franch und Gerdes (Current Opinion in Microbiology 3: 159-164 (2000)) und in bekannten Lehrbüchern der Genetik und Molekularbiologie wie beispielsweise dem Lehrbuch von Knippers („Molekulare Genetik\", 6. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, Deutschland, 1995) oder dem von Winnacker („Gene und Klone\", VCH Verlagsgesellschaft, Weinheim, Deutschland, 1990). Eine Verringerung der Genexpression kann auch durch den Einbau einer Stop-Kodon-Mutation in den Kodierbereich eines gewünschten Gens bei gleichzeitiger Suppression der Stop- Kodon-Mutation durch einen geeigneten t-RNA-Suppressor erzielt werden. Diese Vorgehensweise ist in der WO 03/074719 beschrieben. Mutationen, die zu einer Veränderung beziehungsweise Herabsetzung der katalytischen Eigenschaften von Enzymproteinen führen, sind aus dem Stand der Technik bekannt. Als Beispiele seien die Arbeiten von Qiu und Goodman (Journal of Biological Chemistry 272: 8611-8617 (1997)), Yano et al . (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95: 5511-5515 (1998)), Wente und Schachmann (Journal of Biological Chemistry 266: 20833-20839 (1991)) genannt. Zusammenfassende Darstellungen können bekannten Lehrbüchern der Genetik und Molekularbiologie wie zum Beispiel dem von Hagemann („Allgemeine Genetik\", Gustav Fischer Verlag, Stuttgart, 1986) entnommen werden. Als Mutationen kommen Transitionen, Transversionen, Insertionen und Deletionen von mindestens einem (1) Basenpaar bzw. Nukleotid in Betracht. In Abhängigkeit von der Wirkung des durch die Mutation hervorgerufenen Aminosäureaustausches auf die Enzymaktivität wird von Fehlsinnmutationen („missense mutations\") oder Nichtsinnmutationen („nonsense mutations\") gesprochen. Die Fehlsinnmutation führt zu einem Austausch einer gegebenen Aminosäure in einem Protein gegen eine andere, wobei es sich insbesondere um einen nicht-konservativen Aminosäureaustausch handelt. Hierdurch wird die Funktionsfähigkeit bzw. Aktivität des Proteins beeinträchtigt und auf einen Wert von 0 bis 75%, 0 bis 50%, 0 bis 25%, 0 bis 10% oder 0 bis 5% reduziert. Die Nichtsinnmutation führt zu einem Stop-Kodon im Kodierbereich des Gens und damit zu einem vorzeitigen Abbruch der Translation. Insertionen oder Deletionen von mindestens einem Basenpaar in einem Gen führen zu Rasterverschiebungsmutationen („frame shift mutations\") , die dazu führen, dass falsche Aminosäuren eingebaut werden oder die Translation vorzeitig abbricht. Entsteht als Folge der Mutation ein Stop-Kodon im Kodierbereich, so führt dies ebenfalls zu einem vorzeitigen Abbruch der Translation. Deletionen von mindestens einem (1) oder mehreren Kodonen führen typischerweise ebenfalls zu einem vollständigen Ausfall der Enzymaktivität. Die genannten Maßnahmen werden vorzugsweise im 5 ' -terminalen Teil der Kodierregion durchgeführt, welcher für den N-Terminus des Polypeptids kodiert. Bezeichnet man die Gesamtlänge eines Polypeptids (gemessen als Anzahl der chemisch verbundenen L- Aminosäuren) mit 100%, so gehören - im Rahmen der Abschwächungsmaßnahmen der vorliegenden Erfindung - zum N- Terminus des Polypeptids der Teil der Aminosäuresequenz, welcher, gerechnet ab der Start-Aminosäure L-Formyl- Methionin 80% der nachfolgenden L-Aminosäuren enthält. Anleitungen zur Erzeugung derartiger Mutationen gehören zum Stand der Technik und können bekannten Lehrbüchern der Genetik und Molekularbiologie wie zum Beispiel dem Lehrbuch von Knippers („Molekulare Genetik\", 6. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, Deutschland, 1995), dem von Winnacker („Gene und Klone\", VCH Verlagsgesellschaft, Weinheim, Deutschland, 1990) oder dem von Hagemann („Allgemeine Genetik\", Gustav Fischer Verlag, Stuttgart, 1986) entnommen werden. Geeignete Mutationen in den Genen können durch Gen- bzw. Allelaustausch in geeignete Stämme eingebaut werden. Eine gebräuchliche Methode ist die von Hamilton et al . (Journal of Bacteriology 171: 4617-4622 (1989)) beschriebene Methode des Genaustauschs mit Hilfe eines konditional replizierenden pSCIOl-Derivates pMAK705. Andere im Stand der Technik beschriebene Methoden wie beispielsweise die von Martinez-Morales et al . (Journal of Bacteriology 181: 7143-7148 (1999)) oder die von Boyd et al. (Journal of Bacteriology 182: 842-847 (2000)) können gleichfalls benutzt werden. Es ist ebenfalls möglich, Mutationen in den jeweiligen Genen oder Mutationen, die die Expression der jeweiligen Gene oder offenen Leserahmen betreffen, durch Konjugation oder Transduktion in verschiedene Stämme zu überführen. Nähere Erläuterungen zu den Begriffen der Genetik und Molekularbiologie findet man in bekannten Lehrbüchern der Genetik und Molekularbiologie wie beispielsweise dem Lehrbuch von Birge (Bacterial and Bacteriophage Genetics, 4 th ed., Springer Verlag, New York (USA), 2000) oder dem Lehrbuch von Berg, Tymoczko and Stryer (Biochemistry, 5 th ed., Freeman and Company, New York (USA), 2002) oder dem Handbuch von Sambrook et al . (Molekular Cloning, A Laboratory Manual, (3-Volume Set) , CoId Spring Harbor Laboratory Press, CoId Spring Harbor (USA), 2001). Weiterhin kann es für die Produktion von L-Threonin vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, eines oder mehrere der Gene ausgewählt aus der Gruppe • das für die Threonin-Dehydrogenase kodierende tdh-Gen (Journal of Bacteriology 169: 4716-4721 (1987)), • das für die Malat-Dehydrogenase (E. C. 1.1.1.37) kodierende mdh-Gen (Archives in Microbiology 149: 36-42 (1987)), • das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yj fA von Escherichia coli (Accession Number AAC77180 des National Center for Biotechnology Information (NCBI, Bethesda, MD, USA) , WO 02/29080) , • das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) ytfP von Escherichia coli (Accession Number AAC77179 des National Center for Biotechnology Information (NCBI, Bethesda, MD, USA), WO 02/29080), • das für das Enzym Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen (WO 02/29080), • das für die Pyruvat-Oxidase kodierende poxB-Gen (WO 02/36797) , • das für den DgsA-Regulator des Phosphotransferase- Systems kodierende dgsA-Gen (WO 02/081721), das auch unter der Bezeichnung mlc-Gen bekannt ist, • das für den Fruktose-Repressor kodierende fruR-Gen (WO 02/081698), das auch unter der Bezeichnung cra-Gen bekannt ist, • das für den Sigma 38 -Faktor kodierende rpoS-Gen (WO 01/05939), das auch unter der Bezeichnung katF-Gen bekannt ist, und • das für die Aspartat Ammonium-Lyase kodierende aspA-Gen (WO 03/008603) abzuschwächen, insbesondere auszuschalten oder die Expression zu verringern. Diese Massnahmen werden gegebenenfalls zusätzlich zu bzw. in geeigneter Kombination mit den angegebenen Massnahmen zur Verstärkung der Threonin-Produktion und den Massnahmen zur Optimierung des Glyzerin-Stoffwechsels durchgeführt. Weiterhin kann es für die Produktion von L-Tryptophan vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, eines oder mehrere der Gene ausgewählt aus der Gruppe • das für die Tryptophanase kodierende tnaA-Gen (US4,371, 614) , • das für den Repressor des trp-Operons kodierende trpR- Gen (US4,371, 614) • das für die Chorismat-Mutase T und Prephenat- Dehydrogenase kodierende tyrA-Gen (US4, 371, 614) , • das für die Chorismat-Mutase P und Prephenat- Dehydrogenase kodierende pheA-Gen (US4, 371, 614) , • das für das Tryptophan spezifische Transportprotein kodierende mtr-Gen (US5, 756, 345) , • das für die Tryptophan-Permease kodierende tnaB-Gen (US5,756,345) , • das für den Transporter für aromatische Aminosäuren kodierende aroP-Gen (US5, 756, 345) , • das für die L-Serin Deaminase kodierende sdaA-Gen (EP0149539) , • das für die Glukose-6-Phosphat-Isomerase kodierende pgi- Gen (WO87/01130) , • das für die Tyrosin-Aminotransferase kodierende tyrB-Gen (WO87/01130) abzuschwächen, insbesondere auszuschalten oder die Expression zu verringern. Diese Massnahmen werden gegebenenfalls zusätzlich zu bzw. in geeigneter Kombination mit den angegebenen Massnahmen zur Verstärkung der Tryptophan-Produktion und den Massnahmen zur Optimierung des Glyzerin-Stoffwechsels durchgeführt. Weiterhin kann es für die Produktion von L-Aminosäuren, vorteilhaft sein, zusätzlich zum Einsatz eines der angegebenen glpK-Allele, unerwünschte Nebenreaktionen auszuschalten (Nakayama: \"Breeding of Amino Acid Producing Microorganisms\", in: Overproduction of Microbial Products, Krumphanzl, Sikyta, Vanek (eds.) , Academic Press, London, UK, 1982) . Die Leistung der isolierten Bakterien bzw. des Fermentationsprozesses unter Verwendung derselben bezüglich eines oder mehrerer der Parameter ausgewählt aus der Gruppe der Produkt-Konzentration (Produkt pro Volumen) , der Produkt-Ausbeute (gebildetes Produkt pro verbrauchter Kohlenstoff-Quelle) und der Produkt-Bildung (gebildetes Produkt pro Volumen und Zeit) oder auch anderer Prozess- Parameter und Kombinationen davon, wird um mindestens 0,5%, mindestens 1%, mindestens 1,5% oder mindestens 2% bezogen auf den nicht rekombinanten Mikroorganismus oder Elternstamm bzw. den Fermentationsprozess unter Verwendung desselben erhöht. Erfindungsgemäß werden die hergestellten Mikroorganismen im batch-Verfahren (Satzkultivierung) , im fed batch-Verfahren (Zulaufverfahren), im repeated fed batch-Verfahren (repetitives Zulaufverfahren) oder in einem kontinuierlichen Verfahren kultiviert. Zusammenfassungen über derartige Verfahren sind im Lehrbuch von Chmiel (Bioprozesstechnik 1. Einführung in die Bioverfahrenstechnik (Gustav Fischer Verlag, Stuttgart, 1991)) oder im Lehrbuch von Storhas (Bioreaktoren und periphere Einrichtungen (Vieweg Verlag, Braunschweig/Wiesbaden, 1994)) verfügbar. Bei einem batch-Verfahren werden, mit wenigen Ausnahmen, wie beispielsweise Sauerstoff und pH-Korrekturmittel, sämtliche Einsatzstoffe in Form eines Ansatzes vorgelegt und der Mikrorganismus in dem erhaltenen Medium kultiviert. Bei einem fed batch-Verfahren wird der Mikrorganismus zunächst mittels eines batch-Verfahrens kultiviert (batch- Phase) . Im Anschluss daran wird der Kultur ein für die Herstellung des Produktes wesentlicher Einsatzstoff, ggf. auch mehrere Einsatzstoffe, kontinuierlich oder diskontinuierlich hinzugefügt (Zulaufphase, feed-Phase) . Im Falle der Herstellung von L-Aminosäuren handelt es sich hierbei um eine Kohlenstoffquelle . Bei einem repeated fed batch-Verfahren handelt es sich um ein fed batch-Verfahren, bei dem nach Abschluss der Fermentation ein Teil der erhaltenen Fermentationsbrühe als Inokulum zum Start eines erneuten repeated fed batch- Verfahrens dient. Dieser Zyklus kann ggf. mehrfach wiederholt werden. Repeated fed batch-Verfahren sind beispielsweise in der WO 02/18543 und WO 05/014843 beschrieben . Bei einem kontinuierlichen Verfahren werden im Anschluß an ein batch- oder fed batch-Verfahren ein oder mehrere ggf. sämtliche Einsatzstoffe zu der Kultur kontinuierlich hinzugefügt und gleichzeitig Fermentationsbrühe entnommen. Kontinuierliche Verfahren sind beispielsweise in den Patentschriften US 5,763,230, WO 05/014840, WO 05/014841 und WO 05/014842 beschrieben. Das zu verwendende Kulturmedium bzw. Fermentationsmedium muss in geeigneter Weise den Ansprüchen der jeweiligen Stämme genügen. Beschreibungen von Kulturmedien verschiedener Mikroorganismen sind im Handbuch „Manual of Methods for General Bacteriology\" der American Society for Bacteriology (Washington D. C, USA, 1981) enthalten. Die Begriffe Kulturmedium, Fermentationsmedium und Nährmedium bzw. Medium sind gegenseitig austauschbar. Im Allgemeinen enthält ein Kulturmedium unter anderem eine oder mehrere Kohlenstoffquelle (n) , Stickstoffquelle (n) und Phosphorquelle (n) . Das Kulturmedium muss weiterhin Salze von Metallen enthalten, wie zum Beispiel Magnesiumsulfat oder Eisensulfat, die für das Wachstum notwendig sind. Schließlich können essentielle Wuchsstoffe wie Aminosäuren und Vitamine zusatzlich zu den oben genannten Stoffen eingesetzt werden. Als Kohlenstoffquelle werden im Rahmen dieser Erfindung Verbindungen verstanden, die lediglich Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff im Molekül enthalten und von den Mikrorganismen zur Bildung ihrer Biomasse (Zellmasse) und zur Produktion der L-Aminosauren genutzt werden. In einem erfindungsgemaßen Verfahren besteht die Kohlenstoffquelle in einem Aspekt im Wesentlichen aus Glyzerin und in einem weiteren Aspekt im Wesentlichen aus Glyzerin und einem oder mehreren der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose, Fruktose, Trehalose, Maltose, Cellobiose, Mannose, Mannitol, N-Acetylglucosamin, ß-Glucoside und Glucitol, bevorzugt im Wesentlichen aus einem oder mehreren der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose. Der Begriff „im Wesentlichen\" berücksichtigt in diesem Zusammenhang zum einen die Tatsache, dass in industriellen Fermentationsprozessen zur Herstellung von L-Aminosauren nicht nur chemisch reine EinsatzstoffStoffe sondern auch ggf. verunreinigte EinsatzstoffStoffe von technischer oder geringerer Qualität verwendet werden. Weiterhin berücksichtigt der Begriff die Zusammensetzung typischer komplexer, mikrobiologischer Medienbestandteile, die chemische Veränderung der Einsatzstoffe infolge der Sterilisation durch Hitze, und schließlich die sich durch die Beimpfung eines Nahrmediums mittels einer Vorkultur (eines Inokulums) ergebende Übertragung von Medienbestandteilen oder Bestandteilen der Fermentationsbruhe . In einem erfindungsgemaßen Verfahren kann nicht nur chemisch reines Glyzerin sondern auch Glyzerin von technischer Qualität (Rohglyzerin) verwendet werden. Glyzerin von technischer Qualität enthalt geringe Konzentrationen von Verbindungen, die im Herstellprozess angefallen sind und nicht vollständig abgetrennt wurden. Hierzu gehören unter anderem Wasser, verschiedene Salze und organische Verbindungen. Rohglyzerin, das aus Ol vom Raps gewonnen wird, enthalt beispielsweise als Verunreinigungen Verbindungen wie Linolsaure, Linolensäure, Ölsäure und deren Methylester oder auch Glyzerinmonoessigsaure, Mono-, Di- und Triglyceride, die gegebenenfalls als Kohlenstoffquelle verwendet werden können. Der Gehalt an derartigen als Kohlenstoffquelle dienenden Verbindungen betragt im Allgemeinen ≤ (höchstens) 7,5 Gew.-%, bevorzugt ≤ 5 Gew.-%, besonders bevorzugt ≤ 2,5 Gew.-% (bezogen auf das wasserfreie Rohglyzerin) . Das für die Massnahmen der Erfindung eingesetzte Glyzerin hat einen Gehalt von ≥ (mindestens) 90 Gew.-%, bevorzugt ≥ 92,5 Gew.-% und besonders bevorzugt ≥ 95 Gew.-% (bezogen auf den wasserfreien Einsatzstoff) . Eine wichtige Quelle von Glukose sind Hydrolysate von Starke. Typischerweise Begleitsubstanzen sind dementsprechend beispielsweise Maltose und/oder Isomaltose in Konzentrationen von ungefähr 0,1 bis 2 Gew.-%. Die für die Massnahmen der Erfindung verwendete Glukose hat einen Gehalt von ≥ (mindestens) 90 Gew.-%, bevorzugt ≥ 95 Gew.-% (bezogen auf die Trockensubstanz) . Es ist bekannt, dass in Losungen von Saccharose die Saccharose bei erhöhter Temperatur, wie sie beispielsweise bei der Hitzesterilisation gegeben ist, zu einem geringen Anteil zu Glukose und Fruktose invertiert. In der für die Massnahmen der Erfindung eingesetzten Saccharose bzw. Saccharoselosung betragt der Anteil an Glukose und Fruktose ≤ (maximal) 10 Gew.-%, bevorzugt ≤ 5 Gew.-% (bezogen auf die Trockensubstanz) . Die bei der Herstellung von Saccharose aus Zuckerrüben anfallende Melasse (Rübenmelasse) enthält ein Zuckergemisch, das im Wesentlichen aus Saccharose besteht. In der Fachwelt sind beispielsweise unter der Bezeichnung „Isosirup\", „high Fruktose corn sirup\" oder „fruktosehaltiger Glukosesirup\" konzentrierte Lösungen enthaltend Glukose und Fruktose bekannt. Diese werden durch Hydrolyse von Stärke mit anschließender Behandlung der Glukose mit Isomerase hergestellt. Sie enthalten ein Zuckergemisch, das im Allgemeinen ungefähr 50 - 55 Gew.-% Glukose und 40 - 45 Gew.-% Fruktose enthält (bezogen auf die Trockensubstanz) . Aufgrund des Herstellungsprozesses enthalten derartige Sirupe unter anderem im Allgemeinen Maltose in einer Konzentration von maximal ungefähr 6 Gew.- % (bezogen auf die Trockensubstanz) . Konzentrierte Lösungen, die im Wesentlichen ein Zuckergemisch enthalten, das aus equimolaren Anteilen von Glukose und Fruktose besteht, sind ebenfalls in der Fachwelt bekannt. Diese werden beispielsweise durch Behandlung von Saccharose mit Invertase hergestellt und enthalten dementsprechend geringe Anteile von Saccharose (≤ 5 Gew.-% bezogen auf die Trockensubstanz). In der Fachwelt sind weiterhin konzentrierte Lösungen enthaltend ein Zuckergemisch bestehend aus Saccharose, Glukose und Fruktose bekannt. Diese werden durch partielle Invertierung von Saccharose hergestellt. Ein bekanntes Konzentrat besteht aus 38,5 Gew.-% Saccharose, 38,5 Gew.-% Invertzucker (d. h. Glukose und Fruktose im Verhältnis 1 : 1) und 23 Gew.-% Wasser. Die bei der Herstellung von Saccharose aus Zuckerrohr anfallende Melasse (Zuckerrohrmelasse) enthält ein Zuckergemisch, das im Wesentlichen aus Saccharose, Glukose und Fruktose besteht. Der Begriff „im Wesentlichen\" berücksichtigt weiterhin die Tatsache, dass in Fermentationsmedien eingesetzte komplexe Medienbestandteile wie beispielsweise Hefeextrakt oder Maisquellwasser in variierenden Anteilen Verbindungen enthalten, die als Kohlenstoffquelle dienen können. So enthält Hefeextrakt unter anderem Trehalose und/oder Glukose. Maisquellwasser (corn steep liquor) enthält ungefähr 10 bis 20 Gew.-% (bezogen auf die Trockensubstanz) Milchsäure. Derartige komplexe Medienbestandteile werden bei Bedarf im Allgemeinen in einer Konzentration von 0,5 bis 20 g/l und auch in höheren Konzentrationen im Fermentationsmedium eingesetzt. Informationen zur Herstellung von Glukose, Saccharose und Fruktose und zur Zusammensetzung komplexer Medienbestandteile findet man unter anderem in den Lehrbüchern von Bartens (Zuckertechnologie, Rüben und Rohrzuckerherstellung, Verlag Dr. Albert Bartens KG, Berlin (Deutschland) ) , McGinnis (Beet-Sugar Technology, third edition, Studio of Printcraft, Fort Collins, Colorado, US (1982)), Drews (Mikrobiologisches Praktikum, 3. Auflage, Springer Verlag, Berlin (Deutschland), 1976), Rehm (Industrielle Mikrobiologie, 2. Auflage, Springer Verlag, Berlin (Deutschland), 1980) und Crueger und Crueger (Lehrbuch der Angewandten Mikrobiologie, Akademische Verlagsgesellschaft, Wiesbaden (Deutschland), 1982) Der Begriff „im Wesentlichen\" berücksichtigt schließlich auch die Tatsache, dass durch Beimpfung eines Nährmediums unter Verwendung einer sogenannten Vorkultur (Inokulum) nicht verbrauchte oder während der Vorkultur gebildete Kohlenstoffquellen in die für die Herstellung der jeweiligen L-Aminosäure verwendeten Kultur übertragen werden. Der Anteil der Vorkultur in der durch die Inokulierung entstehenden Kultur beträgt im Allgemeinen 2 bis 20 % ggf. auch maximal 50 %. In einem erfindungsgemäßen Verfahren besteht das eingesetzte Glyzerin oder Rohglyzerin im Allgemeinen zu ≥ (mindestens) 90 Gew.-%, bevorzugt zu mindestens 92,5 Gew.-% und besonders bevorzugt zu ≥ 95 Gew.-% aus Glyzerin (bezogen auf den wasserfreien Einsatzstoff) . Glyzerin mit einer Reinheit von > 97 Gew.-%, > 98 Gew.-I oder > 99 Gew.- % kann ebenfalls eingesetzt werden. In einem erfindungsgemäßen Verfahren besteht der bevorzugt eingesetzte Zucker, bzw. bestehen die bevorzugt eingesetzten Zuckermischungen im Allgemeinen zu ≥ (mindestens) 90 Gew.-%, gegebenenfalls bevorzugt ≥ 95 Gew.- %, aus einem oder mehreren der angegebenen Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose (bezogen auf die Trockensubstanz) . Werden in einem erfindungsgemäßen Verfahren Mischungen aus Glyzerin und Glukose oder Mischungen aus Glyzerin und Saccharose eingesetzt, so beträgt der Anteil an Glyzerin in der Mischung > (mindestens) 10 Gew.-%, > 20 Gew.-%, > 40 Gew.-%, > 50 Gew.-%, > 60 Gew.-%, oder > 80 Gew.-% und < (höchstens) 90 Gew.-%. Werden in einem erfindungsgemäßen Verfahren Mischungen aus Glyzerin und ein Zuckergemisch aus Glukose und Fruktose eingesetzt, so beträgt der Anteil an Glyzerin in der Mischung > (mindestens) 10 Gew.-%, > 20 Gew.-%, > 40 Gew.- %, > 50 Gew.-%, > 60 Gew.-%, oder > 80 Gew.-% und < (höchstens) 90 Gew.-%. Der Anteil an Glukose in dem Zuckergemisch bestehend aus Glukose und Fruktose beträgt ≥ (mindestens) 10 Gew.-%, > 20 Gew.-%, > 40 Gew.-%, > 50 Gew.-%, > 60 Gew.-%, oder > 80 Gew.-% und < (höchstens) 90 Gew.-%, bevorzugt 45 bis 65 Gew.-%, 50 bis 65 Gew.-%, 50 bis 60 Gew.-%, 55 bis 65 Gew.-% oder 55 bis 60 Gew.-%. Werden in einem erfindungsgemäßen Verfahren Mischungen aus Glyzerin und ein Zuckergemisch aus Saccharose, Glukose und Fruktose eingesetzt, so beträgt der Anteil an Glyzerin in der Mischung > (mindestens) 10 Gew.-%, > 20 Gew.-%, > 40 Gew.-%, > 50 Gew.-%, > 60 Gew.-%, oder > 80 Gew.-I und < (höchstens) 90 Gew.-%. Der Anteil an Saccharose, Glukose und Fruktose in dem Zuckergemisch beträgt jeweils > (mehr als) 10 Gew.-I und weniger als 80 Gew.-%. Wird in einem erfindungsgemäßen Verfahren Glyzerin bzw. Rohglyzerin oder Glyzerin bzw. Rohglyzerin und einer oder mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose als Kohlenstoffquelle eingesetzt, so enthält das Medium im Falle des batch-Verfahrens dann dementsprechend Glyzerin oder Glyzerin und den oder die angegegebenen Zucker. Im Falle des fed batch-Verfahrens kann die Kohlenstoffquelle auf verschiedenen Arten in das Verfahren eingeführt werden. In einem ersten Aspekt wird für die batch-Phase einer oder mehrere der angegebenen Zucker vorgelegt. In der sich anschließenden Zulaufphase wird a) Glyzerin bzw. Rohglyzerin, oder b) eine Mischung aus Glyzerin und einem oder mehreren der angegeben Zucker eingesetzt . In einem zweiten Aspekt wird für die batch-Phase Glyzerin vorgelegt. In der sich anschließenden Zulaufphase wird a) Glyzerin bzw. Rohglyzerin, oder b) eine Mischung aus Glyzerin und einem oder mehreren der angegeben Zucker eingesetzt . In einem dritten Aspekt wird für die batch-Phase eine Mischung aus Glyzerin und einem oder mehreren der angegeben Zucker vorgelegt. In der sich anschließenden Zulaufphase wird a) Glyzerin bzw. Rohglyzerin, oder b) eine Mischung aus Glyzerin und einem oder mehreren der angegeben Zucker eingesetzt . In einem vierten Aspekt wird für die batch-Phase eine Kohlenstoffquelle ausgewählt aus der Gruppe a) Glyzerin bzw. Rohglyzerin, b) einer oder mehrere der angegebenen Zucker, und c) eine Mischung aus Glyzerin und einem oder mehreren der Zucker, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe Saccharose, Glukose und Fruktose vorlegt. In der sich anschließenden Zulaufphase wird d) in mindestens einer zusammenhängenden Periode von mindestens einer (1) Stunde und maximal 100, bevorzugt maximal 50, besonders bevorzugt maximal 30 Stunden Glyzerin und anschließend in mindestens einer zusammenhängenden Periode von mindestens einer (1) Stunde und maximal 100, bevorzugt maximal 50, besonders bevorzugt maximal 30 Stunden einer oder mehrere der angegebenen Zucker eingesetzt, oder e) in mindestens einer zusammenhängenden Periode von mindestens einer (1) Stunde und maximal 100, bevorzugt maximal 50, besonders bevorzugt maximal 30 Stunden einer oder mehrere der angegebenen Zucker und anschließend in mindestens einer zusammenhängenden Periode von mindestens einer (1) Stunde und maximal 100, bevorzugt maximal 50, besonders bevorzugt maximal 30 Stunden Glyzerin eingesetzt. wobei der Anteil an Glyzerin an der eingesetzten Kohlenstoffquelle > (mindestens) 10 Gew.-%, > 20 Gew.-%, > 40 Gew.-%, > 50 Gew.-%, > 60 Gew.-%, oder > 80 Gew.-I und < (höchstens) 90 Gew.-% beträgt. Im Falle eines repeated fed batch-Verfahrens werden für die sich wiederholenden batch- und Zulaufphasen die Kohlenstoffquellen wie für das batch- und fed batch- Verfahren beschrieben (siehe oben) eingesetzt. Im Falle einer kontinuierlichen Kultur werden Glyzerin oder Glyzerin und einer oder mehrer der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Saccharose, Glukose und Fruktose kontinuierlich hinzugefügt . Als Stickstoffquelle können organische Stickstoff-haltige Stoffgemische wie Peptone, Hefeextrakt, Fleischextrakt, Maisquellwasser oder Sojabohnenmehl, organische Verbindungen wie Harnstoff oder anorganische Verbindungen wie Ammoniumsulfat, Ammoniumchlorid, Ammoniumphosphat, Ammoniumcarbonat und Ammoniumnitrat verwendet werden. Die Stickstoffquellen können einzeln oder als Mischung verwendet werden. Als Phosphorquelle können Phosphorsäure, Kaliumdihydrogenphosphat, Dikaliumhydrogenphosphat oder die entsprechenden Natrium-haltigen Salze einzeln oder als Mischung verwendet werden. Die Fermentation wird im Allgemeinen bei einem pH-Wert von 5,5 bis 9,0, insbesondere 6,0 bis 8,0, durchgeführt. Zur pH-Kontrolle der Kultur werden basische Verbindungen wie Natriumhydroxid, Kaliumhydroxid, Ammoniak bzw. Ammoniakwasser oder saure Verbindungen wie Phosphorsäure oder Schwefelsäure in geeigneter Weise eingesetzt. Zur Kontrolle der Schaumentwicklung können Antischaummittel wie zum Beispiel Fettsäurepolyglykolester eingesetzt werden. Zur Aufrechterhaltung der Stabilität von Plasmiden können dem Medium geeignete selektiv wirkende Stoffe zum Beispiel Antibiotika hinzugefügt werden. Um aerobe Bedingungen aufrechtzuerhalten, werden Sauerstoff oder Sauerstoffhaltige Gasmischungen wie zum Beispiel Luft in die Kultur eingetragen. Die Temperatur der Kultur liegt normalerweise bei 25°C bis 45°C und vorzugsweise bei 30 0 C bis 40 0 C. Durch die Tätigkeit der Mikroorganismen kommt es zu einer Anreicherung bzw. Akkumulation der L-Aminosäure in der Fermentations- bzw. Kulturbrühe. Die Kultur wird solange fortgesetzt, bis sich ein Maximum an der gewünschten L- Aminosäure gebildet hat. Dieses Ziel wird normalerweise innerhalb von 10 Stunden bis 160 Stunden erreicht. Bei kontinuierlichen Verfahren sind längere Kultivierungszeiten möglich. Unter einer Fermentationsbrühe bzw. Kulturbrühe versteht man ein Fermentationsmedium, in dem ein Mikroorganismus für eine gewisse Zeit und bei einer gewissen Temperatur kultiviert wurde. Bei Abschluss der Fermentation enthält die entstandene Fermentationsbrühe dementsprechend a) die infolge der Vermehrung der Zellen des Mikroorganismus entstandene Biomasse (Zellmasse) des Mikroorganismus, b) die im Laufe der Fermentation gebildete L-Aminosäure, c) die im Laufe der Fermentation gebildeten organischen Nebenprodukte und d) die durch die Fermentation nicht verbrauchten Bestandteile des/ der eingesetzten Fermentationsmediums/ Fermentationsmedien bzw. der Einsatzstoffe wie beispielsweise Vitamine wie Thiamin oder Salze wie Magnesiumsulfat . Die hergestellte Kultur- bzw. Fermentationsbrühe kann anschließend gesammelt und die gewünschte L-Aminosäure bzw. das L-Aminosäure-haltige Produkt gewonnen oder isoliert werden. In einer Verfahrensvariante wird die Fermentationsbrühe gegebenenfalls konzentriert und anschließend die L- Aminosäure gereinigt bzw. in reiner oder nahezu reiner Form isoliert. Typische Methoden zur Reinigung von L-Aminosäuren sind die Ionenaustauschchromatographie, die Kristallisation, Extraktionsverfahren und die Behandlung mit Aktivkohle. Hierdurch erhält man weitgehend reine L- Aminosäuren mit einem Gehalt von ≥ 90 Gew.-%, ≥ 95 Gew.-%, > 96 Gew.-%, > 97 Gew.-% > 98 Gew.-% oder > 99 Gew.-%. Es ist ebenfalls möglich in einer anderen Verfahrensvariante aus der hergestellten Fermentationsbrühe ein Produkt herzustellen, indem man die in der Fermentationsbrühe enthaltene Biomasse des Bakteriums vollständig (100%) oder nahezu vollständig d.h. mehr als oder größer als (>) 90%, >95%, >97%, >99% entfernt und die übrigen Bestandteile der Fermentationsbrühe weitgehend d.h. zu 30% - 100%, 40% - 100%, 50% - 100%, 60% - 100%, 70% - 100%, 80% - 100%, oder 90% - 100%, bevorzugt größer gleich (>) 50%, >60%, >70%, >80%, >90% oder >95% oder auch vollständig (100%) im Produkt belässt. Zur Entfernung oder Abtrennung der Biomasse werden Separationsmethoden wie beispielsweise Zentrifugation, Filtration, Dekantieren, Flockung oder eine Kombination hieraus eingesetzt. Die erhaltene Brühe wird anschließend mit bekannten Methoden wie beispielsweise mit Hilfe eines Rotationsverdampfers, Dünnschichtverdampfers, Fallfilmverdampfers, durch Umkehrosmose, durch Nanofiltration oder einer Kombination hieraus eingedickt beziehungsweise konzentriert. Diese aufkonzentrierte Brühe wird anschließend durch Methoden der Gefriertrocknung, der Sprühtrocknung, der Sprühgranulation oder durch anderweitige Verfahren zu einem vorzugsweise rieselfähigen, feinteiligen Pulver aufgearbeitet. Dieses rieselfahige, feinteilige Pulver kann dann wiederum durch geeignete Kompaktier- oder Granulier- Verfahren in ein grobkörniges, gut rieselfahiges, lagerbares und weitgehend staubfreies Produkt überfuhrt werden. Das Wasser wird hierbei insgesamt zu mehr als 90% entfernt, sodass der Wassergehalt im Produkt kleiner als 10 Gew.-%, kleiner als Gew. -5%, kleiner als Gew. -4% oder kleiner 3 Gew.-% betragt. Die Analyse von L-Aminosauren zur Bestimmung der Konzentration zu einem oder mehreren Zeitpunkt (en) im Verlauf der Fermentation oder in den verschiedenen Produkten kann durch Trennung der L-Aminosauren mittels Ionenaustauschchromatographie vorzugsweise Kationenaustauschchromatographie mit anschließender Nachsaulenderivatisierung unter Verwendung von Ninhydrin erfolgen, so wie bei Spackman et al . (Analytical Chemistry 30: 1190-1206 (1958)) beschrieben. Anstelle von Ninhydrin kann auch ortho-Phtadialdehyd zur Nachsaulenderivatisierung eingesetzt werden. Einen Ubersichtsartikel zur Ionenaustauschchromatographie findet man bei Pickering (LC-GC (Magazine of Chromatographie Science) 7(6), 484-487 (1989) ) . Es ist ebenfalls möglich eine Vorsaulenderivatisierung beispielsweise unter Verwendung von ortho-Phtadialdehyd oder Phenylisothiocyanat vorzunehmen und die entstandenen Aminosaurederivate durch Reversed-Phase-Chromatographie (RP) vorzugsweise in Form der Hochleistungsflussigkeitschromatographie (HPLC) aufzutrennen. Eine derartige Methode ist beispielsweise bei Lindroth et al . (Analytical Chemistry 51: 1167-1174 (1979)) beschrieben . Die Detektion erfolgt photometrisch (Absorption, Fluoreszenz) . Eine zusammenfassende Darstellung zur Aminosäureanalyse findet man unter anderem im Lehrbuch „Bioanalytik\" von Lottspeich und Zorbas (Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, Deutschland 1998) . Die vorliegende Erfindung wird im Folgenden anhand von Ausführungsbeispielen näher erläutert. Verwendete Minimal- (M9) und Vollmedien (LB) für Escherichia coli sind von J. H. Miller (A Short Course in Bacterial Genetics (1992), CoId Spring Harbor Laboratory Press) beschrieben. Die Isolierung von Plasmid-DNA aus Escherichia coli sowie alle Techniken zur Restriktion, Ligation, Klenow- und alkalische Phosphatasebehandlung werden nach Sambrook et al . (Molecular Cloning - A Laboratory Manual (1989) CoId Spring Harbor Laboratory Press) durchgeführt. Die Transformation von Escherichia coli wird, wenn nicht anders beschrieben, nach Chung et al . (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, USA (1989) 86: 2172-2175) durchgeführt. Die Bebrütungstemperatur bei der Herstellung von Stämmen und Transformanten ist, wenn nicht anders beschrieben, 37°C. Beispiel 1 Konstruktion des Aminosäure-Austausches (G428D) im glpK-Gen Teile der stromaufwärts und -abwärts der Positionen 1282- 1284 des kodierenden Sequenz des glpK-Gens, entsprechend der Aminosäureposition 428, liegenden Genregionen und ein Teil der 3 '-Region des glpK-Gens wurden aus Escherichia coli K12 unter Anwendung der „gene SOEing\"-Polymerase- Kettenreaktion (PCR) (Gene Splicing by Overlap Extension, Horton, Molecular Biotechnology 3: 93-98 (1995)) sowie synthetischen Oligonukleotiden amplifiziert . Ausgehend von der Nukleotidsequenz des glpK-Gens und stromabwärts liegender Sequenzen in E. coli K12 MG1655 (SEQ ID No. 7, Accession Number U00096 (Region: 3557870-3558628)) wurden PCR-Primer synthetisiert (MWG Biotech, Ebersberg, Deutschland) . Die Primer ermöglichen die Amplifizierung eines ca. 1,5 kb langen DNA-Abschnittes, welcher die glpK (G427D) -Mutation trägt. Die Sequenzen der Primer glpK 4 SOEing und glpK 5 SOEing wurden so modifiziert, dass eine Erkennungsstelle für Haell entfällt und dafür eine Erkennungsstelle für das Restriktionsenzym BspEl entsteht, ohne die Aminosäuresequenz des Proteins in diesem Sequenzbereich zu ändern (in der unten dargestellten Nukleotidabfolge durch Unterstreichen markiert) : glpK_3: 5 Λ - CGATTACACCAACGCCTCTC - 3 Λ (SEQ ID No. 9) glpK_4_SOEing: 5 Λ - TCCGGACGCTCAACGCGGGT AT CGAGA ATATCGGACTGGA - 3 Λ (SEQ ID No. 10) glpK_5_SOEing: 5 Λ - TCTCG AT ACCCGCGTTGAGCGTCCGGA AGTGCGCGAAGTC - 3 Λ (SEQ ID No. 11) glpK_6: 5 Λ - GCCCGACAATCAGCTTCTCC - 3 Λ (SEQ ID No. 12) Die Primer glpK 4 SOEing und glpK 5 SOEing sind über 27 Nukleotide reverse-komplementär zueinander und tragen in diesem Bereich die Mutation GC -> AT, welche den Aminosäureaustausch G428D bewirkt. Die für die PCR eingesetzte chromosomale E. coli K12 MG1655 DNA wurde nach Herstellerangaben mit „Qiagen Genomic-tips 100/G\" (QIAGEN, Hilden, Deutschland) isoliert. Ein 759 bp großes DNA-Fragment aus dem 5 '-Bereich der glpK-Mutation (mit glpKl bezeichnet, PCR-Produkt der Primer glpK 3 und glpK_4_SOEing) und ein 745 bp großes DNA-Fragment aus dem 3 '-Bereich der glpK-Mutation (inklusive stromabwärts liegender Sequenzen, mit glpK2 bezeichnet, PCR-Produkt der Primer glpK 6 und glpK 5 SOEing) kann mit den spezifischen Primern unter Standard-PCR-Bedingungen (Innis et al . (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit der Phusion High Fidelity DNA Polymerase (New England Biolabs , Frankfurt, Deutschland) amplifiziert werden. Die beiden PCR-Produkte glpKl und glpK2 wurden nach einer Kontrolle im 0,8%igen Agarosegel nach herkömmlichen Methoden aufgereinigt (High Pure PCR Product Purification Kit, Roche Diagnostics GmbH, Mannheim, Deutschland) und dann zusammen als Template in eine weitere PCR unter Verwendung der Primer glpK_3 und glpK_6 eingesetzt. Auf diesem Wege erhält man eine glpK- Mutationskassette von 1477 Basenpaaren, welche das 3 ' -Ende des glpK-Gens mit der Mutation sowie den angrenzenden Bereich aus der stromabwärts liegenden Region des glpK-Gens umfasst und die in SEQ ID No. 13 dargestellte Sequenz aufweist . Das beschriebene glpK-Allel wurde nach der Auftrennung im 0,8%igen Agarosegel isoliert (QIAGEN QIAquick Gel Extraction Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) und mit dem Vektor pCR-Bluntll-TOPO nach Herstellerangaben (TOPO Cloning Kit Manual, Invitrogen GmbH, Karlsruhe, Deutschland) ligiert. Der Ligationsansatz wurde in TOPlO-Zellen (Invitrogen GmbH, Karlsruhe, Deutschland) transformiert und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar (Sambrook et al . , Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2 nd Ed., CoId Spring Harbor, New York, 1989), der mit 25 μg/ml Kanamycin versetzt ist, bei 37°C selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung wurde nach Plasmid DNA Isolierung (QIAprep Spin Miniprep Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) durch Spaltung mit dem Enzym Haell nachgewiesen. Der entstandene Vektor wurde pCRBluntll- glpK(G428D) genannt und mittels Sequenzierung (AGOWA GmbH, Berlin, Deutschland) überprüft. Danach wurde der Vektor pCRBluntll-glpK (G428D) mit den Restriktionsendonuklease Xbal und Spei gespalten, durch Elektrophorese in einem 0,8%igen Agarosegel aufgetrennt und das ca. 1,57 kb große glpK (G428D) -Fragment aus dem Gel isoliert, mit den üblichen Methoden aufgereinigt (QIAquick Gel Extraction Kit, Qiagen, Hilden) und mit dem Plasmid pKO3 (Link et al . , Journal of Bacteriology 179: 6228-6237 (1997)), das ebenfalls mit dem Enzym Xbal verdaut und mit Alkalischer Phosphatase (Alkaline Phosphatase, Boehringer, Mannheim, Deutschland) behandelt worden ist, mittels Ready- To-Go T4 DNA Ligase (Amersham Pharmacia Biotech, Freiburg, Deutschland) ligiert. Der Ligationsansatz wurde in DH5α (Grant et al . ; Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 87 (1990) 4645-4649) transformiert (Hanahan, In. DNA Cloning. A Practical Approach. Vol. 1, ILR-Press, CoId Spring Harbor, New York, 1989) und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar (Sambrook et al . , Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2 nd Ed., CoId Spring Harbor, New York, 1989), der mit 20 μg/ml Chloramphenicol versetzt ist, bei 30 0 C selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung wurde nach Plasmid DNA Isolierung (QIAprep Spin Miniprep Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) und Spaltung mit den Enzym Avall und AIwNI nachgewiesen. Der entstandene Austauschvektor pKO3- glpK(G428D) ist in Figur 1 dargestellt. Beispiel 2 Konstruktion des Aminosäure-Austausches (G231D) im glpK-Gen Die stromaufwärts und -abwärts der Positionen 691-693 der kodierenden Sequenz des glpK-Gens, entsprechend der Aminosäureposition 231, liegenden Genregionen wurden aus Escherichia coli K12 unter Anwendung der „gene SOEing\"- Polymerase-Kettenreaktion (PCR) (Gene Splicing by Overlap Extension, Horton, Molecular Biotechnology 3: 93-98 (1995)) sowie synthetischen Oligonukleotiden amplifiziert . Ausgehend von der Nukleotidsequenz des glpK-Gens in E. coli K12 MG1655 (SEQ ID No. 7, Accession Number U00096 (Region: 3557870-3558628)) wurden PCR-Primer synthetisiert (MWG Biotech, Ebersberg, Deutschland) . Die Primer ermöglichen die Amplifizierung eines ca. 1,55 kb langen DNA- Abschnittes, welcher das glpK (G231D) -Gen bzw. Allel trägt. Die Sequenzen der Primer glpK 7 SOEing und glpK 8 SOEing wurden so modifiziert, dass eine Erkennungsstelle für MIuI entfällt und dafür eine Erkennungsstelle für das Restriktionsenzym EcoRI entsteht, ohne die Aminosäuresequenz des Proteins in diesem Sequenzbereich zu ändern (in der unten dargestellten Nukleotidabfolge durch Unterstreichen markiert) : glpK_l 5 ' - CGGTCGAC ATGACTACGG GACAATTAAAC - 3 ' (SEQ ID No. 14) glpK_7_SOEing: 5 Λ - GAATTCGCGTGCCGCCTTTGCC AT CAATG TTAGTCTGACC - 3 Λ (SEQ ID No. 15) glpK_8_SOEing: 5 Λ - CATTG AT GGCAAAGGCGGCACGC GAATTCCAATCTCCGGG - 3 Λ (SEQ ID No. 16) glpFK_2 5' - CGGTCGAC TTATTCGTCG TGTTCTTCCC - 3' (SEQ ID No. 17) Die Primer glpK_7_SOEing und glpK_8_SOEing sind über 29 Nukleotide reverse-komplementär zueinander und tragen in diesem Bereich die Mutation GC -> AT, welche den Aminosäureaustausch G231D bewirkt. Die für die PCR eingesetzte chromosomale E. coli K12 MG1655 DNA wurde nach Herstellerangaben mit „Qiagen Genomic-tips 100/G\" (QIAGEN, Hilden, Deutschland) isoliert. Ein 744 bp großes DNA-Fragment aus dem 5 s -Bereich der glpK-Mutation (mit glpK5 bezeichnet, PCR-Produkt der Primer glpK_l und glpK 7 SOEing) und ein 827 bp großes DNA-Fragment aus dem 3 '-Bereich der glpK-Mutation (mit glpK6 bezeichnet, PCR- Produkt der Primer glpFK 2 und glpK 8 SOEing) kann mit den spezifischen Primern unter Standard-PCR-Bedingungen (Innis et al. (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit der Phusion High Fidelity DNA Polymerase (New England Biolabs , Frankfurt, Deutschland) amplifiziert werden. Die beiden PCR-Produkte glpK5 und glpK6 wurden nach einer Kontrolle im 0,8%igen Agarosegel nach herkömmlichen Methoden aufgereinigt (High Pure PCR Product Purification Kit, Roche Diagnostics GmbH, Mannheim, Deutschland) und dann zusammen als Template in eine weitere PCR unter Verwendung der Primer glpK_l und glpFK 2 eingesetzt. Auf diesem Wege erhält man eine glpK- Mutationskassette von 1546 Basenpaaren, welche das glpK-Gen mit der Mutation G231D umfasst und die in SEQ ID No. 18 dargestellte Sequenz aufweist. Das beschriebene glpK-Allel wurde nach der Auftrennung im 0,8%igen Agarosegel isoliert (QIAGEN QIAquick Gel Extraction Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) und mit dem Vektor pCR-Bluntll-TOPO nach Herstellerangaben (TOPO Cloning Kit Manual, Invitrogen GmbH, Karlsruhe, Deutschland) ligiert. Der Ligationsansatz wurde in TOPlO-Zellen (Invitrogen GmbH, Karlsruhe, Deutschland) transformiert und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar (Sambrook et al . , Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2 nd Ed., CoId Spring Harbor, New York, 1989), der mit 25 μg/ml Kanamycin versetzt ist, bei 37°C selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung wurde nach Plasmid DNA Isolierung (QIAprep Spin Miniprep Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) durch Spaltung mit dem Enzym MIuI nachgewiesen. Der entstandene Vektor wird pCRBluntll- glpK(G231D) genannt und mittels Sequenzierung (AGOWA GmbH, Berlin, Deutschland) überprüft. Danach wurde der Vektor pCRBluntll-glpK (G231D) mit der Restriktionsendonuklease Sali gespalten, durch Elektrophorese in einem 0,8%igen Agarosegel aufgetrennt und das 1536 bp große glpK (G231D) -Fragment aus dem Gel isoliert, mit den üblichen Methoden aufgereinigt (QIAquick Gel Extraction Kit, Qiagen, Hilden) und mit dem Plasmid pKO3 (Link et al . , Journal of Bacteriology 179: 6228-6237 (1997)), das ebenfalls mit dem Enzym Sali verdaut und mit Alkalischer Phosphatase (Alkaline Phosphatase, Boehringer, Mannheim, Deutschland) behandelt worden ist, mittels Ready- To-Go T4 DNA Ligase (Amersham Pharmacia Biotech, Freiburg, Deutschland) ligiert. Der Ligationsansatz wurde in DH5α (Grant et al . ; Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 87 (1990) 4645-4649) transformiert (Hanahan, In. DNA Cloning. A Practical Approach. Vol. 1, ILR-Press, CoId Spring Harbor, New York, 1989) und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar (Sambrook et al . , Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2 nd Ed., CoId Spring Harbor, New York, 1989), der mit 20 μg/ml Chloramphenicol versetzt ist, bei 30 0 C selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung wurde nach Plasmid DNA Isolierung (QIAprep Spin Miniprep Kit, Qiagen GmbH, Hilden, Deutschland) und Spaltung mit den Enzym EcoRI und Avall nachgewiesen. Der entstandene Austauschvektor pKO3- glpK(G231D) ist in Figur 2 dargestellt. Beispiel 3 Ortsspezifische Mutagenese des glpK-Gens in dem E. coli Stamm MG442 Der L-Threonin produzierende E. coli Stamm MG442 ist in der Patentschrift US-A- 4,278,765 beschrieben und bei der Russischen Nationalsammlung für industrielle Mikroorganismen (VKPM, Moskau, Russland) als CMIM B-1628 und bei der Deutschen Sammlung für Mikroorganismen und Zellkulturen (DSMZ, Braunschweig, Deutschland) in Übereinstimmung mit dem Budapester Vertrag als DSM 16574 hinterlegt . Für den Austausch des chromosomalen glpK-Gens gegen die Plasmid-kodierten Mutationskonstrukte wurde MG442 mit den Plasmiden pKO3-glpK (G428D) und pKO3-glpK (G231D) transformiert. Der Genaustausch erfolgt mit dem von Link et al. (Journal of Bacteriology 179: 6228-6237 (1997)) beschriebenen Selektionsverfahren und wurde durch Standard- PCR-Methoden (Innis et al . (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit folgenden Oligonukleotid Primern und anschließende Restriktion mit BspEl bzw. Spei verifiziert: Für glpK(G428D) : glpK_3: 5 Λ - CGATTACACCAACGCCTCTC - 3 Λ (SEQ ID No. 9) glpK_6: 5 Λ - GCCCGACAATCAGCTTCTCC - 3 Λ (SEQ ID No. 12) Für glpK(G231D) : glpK_l : 5 ' - CGGTCGAC ATGACTACGG GACAATTAAAC - 3 ' (SEQ ID No. 14) glpFK_2: 5' - CGGTCGAC TTATTCGTCG TGTTCTTCCC - 3' (SEQ ID No. 17) Nach erfolgtem Austausch liegen in MG442 die in SEQ ID No. 20 dargestellte Form des glpK-Allels (G428D) bzw. die in SEQ ID No. 19 dargestellte Form des glpK-Allels (G231D) (Sequenzierung durch AGOWA GmbH, Berlin, Deutschland) vor. Die erhaltenen Stamme werden als MG442glpK (G428D) bzw. MG442glpK(G231D) bezeichnet. Beispiel 4 Herstellung von L-Threonin mit den Stammen MG442glpK (G428D) und MG442glpK(G231D) Die Stämme MG442glpK (G428D) , MG442glpK (G231D) und MG442 wurden auf Minimalmedium mit der folgenden Zusammensetzung vermehrt: 3,5 g/l Na 2 HPO 4 *2H 2 O, 1,5 g/l KH 2 PO 4 , 1 g/l NH 4 Cl, 0,1 g/l MgSO 4 *7H 2 O, 2 g/l Glucose, 20 g/l Agar. Die Bildung von L-Threonin wurde in batch Kulturen von 10 ml, die in 100 ml Erlenmeierkolben enthalten sind, überprüft. Dazu wird 10 ml Vorkulturmedium der folgenden Zusammensetzung: 2 g/l Hefeextrakt, 10 g/l (NH 4 ) 2 SO 4 , 1 g/l KH 2 PO 4 , 0,5 g/l MgSO 4 *7H 2 O, 15 g/l CaCO 3 , 20 g/l Glycerin beimpft und für 16 Stunden bei 37°C und 180 rpm auf einem ESR Inkubator der Firma Kühner AG (Birsfelden, Schweiz) inkubiert. 250 μl dieser Vorkultur werden in 10 ml Produktionsmedium (25 g/l (NH 4 ) 2 SO 4 , 2 g/l KH 2 PO 4 , 1 g/l MgSO 4 *7H 2 O, 0,03 g/l FeSO 4 *7H 2 O, 0,018 g/l MnSO 4 *lH 2 O, 30 g/l CaCO 3 , 20 g/l Glycerin) überimpft und für 48 Stunden bei 37°C inkubiert. Nach der Inkubation wird die optische Dichte (OD) der Kultursuspension mit einem LP2W-Photometer der Firma Dr. Lange (Düsseldorf, Deutschland) bei einer Messwellenlänge von 660 nm bestimmt. Anschließend wurde die Konzentration an gebildetem L- Threonin im steril filtrierten Kulturüberstand mit einem Aminosäureanalysator der Firma Eppendorf-BioTronik (Hamburg, Deutschland) durch Ionenaustauschchromatographie und Nachsäulenreaktion mit Ninhydrindetektion bestimmt. In Tabelle 1 ist das Ergebnis des Versuches dargestellt. Tabelle 1 Bei spiel 5 Ortsspezifische Mutagenese des glpK-Gens in dem E. coli Stamm DM1831/pMU91 Der L-Tryptophan produzierende E. coli Stamm Stamm DM1831/pMU91 ist ein durch Pl-Transduktion erhaltliches trpS + Derivat des in der Patentschrift US-A-5, 756, 345 beschriebenen Escherichia coli K-12 Stammes JP6015/pMU91. pMU91 ist ein Plasmid abgeleitet von pSCIOl (Cohen et al . , Journal of Bacteriology 132: 734-737 (1977)), welches Tet R , trpE476DCBA und serA + tragt. JP6015/pMU91 ist hinterlegt als DSM 10123 bei der Deutschen Sammlung für Mikroorganismen und Zellkulturen (DSMZ, Braunschweig, Deutschland) in Übereinstimmung mit dem Budapester Vertrag. Nach Vermehrung in Antibiotika-freiem LB-Medium für circa sechs Generationen wurde ein Derivat des Stammes DM1831/pMU91 isoliert, welches das Plasmid pMU91 nicht mehr tragt. Der erhaltene Stamm ist Tetracyclin-sensitiv und wird als DM1831 bezeichnet. Für den Austausch des chromosomalen glpK-Gens gegen die Plasmid-kodierten Mutationskonstrukte wurde DM1831 mit den Plasmiden pKO3-glpK (G428D) und pKO3-glpK (G231D) transformiert. Der Genaustausch erfolgt mit dem von Link et al. (Journal of Bacteriology 179: 6228-6237 (1997)) beschriebenen Selektionsverfahren und wurde durch Standard- PCR-Methoden (Innis et al . (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit folgenden Oligonukleotid Primern und anschließende Restriktion mit BspEl bzw. Spei verifiziert: Für glpK(G428D) : glpK 3: 5 Λ - CGATTACACCAACGCCTCTC - 3 Λ (SEQ ID No. 9) glpK_6: 5 Λ - GCCCGACAATCAGCTTCTCC - 3 Λ (SEQ ID No. 12) Für glpK(G231D) : glpK_l : 5 ' - CGGTCGAC ATGACTACGG GACAATTAAAC - 3 ' (SEQ ID No. 14) glpFK_2: 5' - CGGTCGAC TTATTCGTCG TGTTCTTCCC - 3' (SEQ ID No. 17) Nach erfolgtem Austausch liegen in DM1831 die in SEQ ID No. 20 dargestellte Form des glpK-Allels (G428D) bzw. die in SEQ ID No. 19 dargestellte Form des glpK-Allels (G231D) (Sequenzierung durch AGOWA GmbH, Berlin, Deutschland) vor. Die erhaltenen Stämme werden als DM1831glpK (G428D) bzw. DM1831glpK(G231D) bezeichnet. Das in der Patentschrift US-A-5, 756, 345 beschriebene Plasmid pMU91, welches die genetischen Informationen für die Tryptophan-Produktion trägt, wurde aus dem Stamm JP6015/pMU91 isoliert. Das Plasmid ist in Figur 3 dargestellt. Die Stämme DM1831glpK (G428D) und DM1831glpK (G231D) wurden mit diesem Plasmid transformiert. Je einer der erhaltenen Transformanten wird als DM1831glpK(G428D) /pMU91 bzw. DM1831glpK (G231D) /pMU91 bezeichnet . Beispiel 6 Herstellung von L-Tryptophan mit den Stämmen DM1831glpK(G428D) /pMU91 und DM1831glpK (G231D) /pMU91 Die Stämme DM1831glpK (G428D) /pMU91, DM1831glpK (G231D) /pMU91 und DM1831/pMU91 wurden auf LB-Medium mit der folgenden Zusammensetzung: 10 g/l Bacto-Trypton, 5 g/l Hefe-Extrakt, 10 g/l NaCl (pH-Einstellung auf 7,5 mit NaOH), 2 g/l Glucose, 20 g/l Agar und 5 mg/1 Tetracyclin bei 30 0 C weiter vermehrt. Die Bildung von L-Tryptophan wurde in batch Kulturen von 10 ml, die in 100 ml Erlenmeierkolben enthalten sind, überprüft. Dazu wird 10 ml Vorkulturmedium der folgenden Zusammensetzung: 1 g/l Hefeextrakt, 100 ml/1 MOPS Puffer (1Ox), 10 g/l Glycerin und 5 mg/1 Tetracyclin beimpft und für 16 Stunden bei 30 0 C und 150 rpm auf einem ESR Inkubator der Firma Kühner AG (Birsfelden, Schweiz) inkubiert . 1OxMOPS Puffer wird aus den Lösungen A und B entsprechend den Tabellen 2 bis 4 hergestellt, zwei Volumen von Lösung A werden steril zu drei Volumen der Lösung B gegeben. Tabelle 2: Lösung A für 1OxMOPS Puffer Tabelle 3: Lösung B für 1OxMOPS Puffer. Sterilisiert durch Autoklavieren (30 Minuten, 121°C) . Tabelle 4: Stammlösung der Spurenelemente (in demin Wasser) für 1OxMOPS Puffer. Je 250 μl dieser Vorkultur werden in 10 ml Produktionsmedium PMl entsprechend Tabelle 5 überimpft und für 72 Stunden bei 30 0 C und 150 rpm inkubiert. Nach der Inkubation wird die optische Dichte (OD) der Kultursuspension mit einem LP2W-Photometer der Firma Dr. Lange (Düsseldorf, Deutschland) bei einer Messwellenlänge von 660 nm bestimmt. Tabelle 5: PMl Medium: für Produktionstests in 100 ml Erlenmeierkolben Anschließend wurde die Konzentration an gebildetem L- Tryptophan im steril filtrierten Kulturüberstand durch reversed phase HPLC, so wie bei Lindroth et al . (Analytical Chemistry (1979) 51: 1167-1174) beschrieben, bestimmt. In Tabelle 6 ist das Ergebnis des Versuches dargestellt. Tabelle 6 Beispiel 7 Konstruktion des Expressionsplasmides pMW218glpK Das Gen glpK aus E. coli K12 wurde unter Anwendung der Polymerase-Kettenreaktion (PCR) sowie synthetischer Oligonukleotiden amplifiziert . Ausgehend von der Nukleotidsequenz des glpK-Gens in E. coli K12 MG1655 (Accession Number U00096 (Region: 4113737-4115245)) wurden PCR-Primer synthetisiert (MWG Biotech, Ebersberg, Deutschland) . Die Sequenzen der Primer wurden so modifiziert, dass Erkennungsstellen für Restriktionsenzyme entstanden. Für beide Primer wurde die Erkennungssequenz für Sali gewählt, die in der unten dargestellten Nukleotidabfolge durch Unterstreichen markiert ist: glpK 1 5 ' - CGGTCGAC ATGACTACGG GACAATTAAAC - 3 ' ( SEQ I D No . 14 ) glpFK 2 5' - CGGTCGAC TTATTCGTCG TGTTCTTCCC - 3' (SEQ ID No. 17) Die für die PCR eingesetzte chromosomale E. coli K12 MG1655 DNA wurde nach Herstellerangaben mit „Qiagen Genomic-tips 100/G\" (QIAGEN, Hilden, Deutschland) isoliert. Ein 1546 bp großes DNA-Fragment konnte mit den spezifischen Primern unter Standard-PCR-Bedingungen (Innis et al . (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit der Phusion High-Fidelity Polymerase (New England Biolabs, Frankfurt, Deutschland) amplifiziert werden . Das PCR-Produkt (die Aminosäuresequenz des korrespondierenden Proteins in entspricht der in SEQ ID No. 2) wurde mit dem Restriktionsenzym Sali gespalten und mit dem Vektor pMW218 (Nippon Gene, Toyama, Japan) , der ebenfalls mit dem Enzym Sali verdaut worden ist, ligiert. Der E. coli Stamm TOPlO (Invitrogen, Groningen, Niederlande) wurde mit dem Ligationsansatz transformiert und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar, der mit 50 μg/ml Kanamycin versetzt ist, selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung konnte nach der Plasmid DNA Isolierung durch die Kontrollspaltung mit den Enzymen BamHI und Sali nachgewiesen werden. Das Plasmid wird als pMW218glpK (Figur 4) bezeichnet. Beispiel 8 Konstruktion des Expressionsplasmides pMW219glpK (G428D) Das Gen glpK aus E. coli K12 wurde unter Anwendung der Polymerase-Kettenreaktion (PCR) sowie synthetischer Oligonukleotiden so amplifiziert, dass es die glpK(G427D) Mutation trägt. Ausgehend von der Nukleotidsequenz des glpK-Gens in E. coli K12 MG1655 (Accession Number U00096 (Region: 4113737-4115245)) wurden PCR-Primer synthetisiert (MWG Biotech, Ebersberg, Deutschland) : Die Sequenzen der Primer glpK 1 und glpFK 2 wurden so modifiziert, dass Erkennungsstellen für das Restriktionsenzym Sali entstanden. Die Sequenzen der Primer glpK_4_SOEing und glpK_5_SOEing wurden so modifiziert, dass eine Erkennungsstelle für Haell entfällt und dafür eine Erkennungsstelle für das Restriktionsenzym BspEl entsteht (in der unten dargestellten Nukleotidabfolge durch Unterstreichen markiert) : glpK_l 5 ' - CGGTCGAC ATGACTACGG GACAATTAAAC - 3 ' (SEQ ID No. 14) glpK_4_SOEing: 5 Λ - TCCGGACGCTCAACGCGGGT AT CGAGA ATATCGGACTGGA - 3 Λ (SEQ ID No. 10) glpK_5_SOEing: 5 Λ - TCTCG AT ACCCGCGTTGAGCGTCCGGA AGTGCGCGAAGTC - 3 Λ (SEQ ID No. 11) glpFK_2 5' - CGGTCGAC TTATTCGTCG TGTTCTTCCC - 3' (SEQ ID No. 17) Die Primer glpK 4 SOEing und glpK 5 SOEing sind über 27 Nukleotide reverse-komplementär zueinander und tragen in diesem Bereich die Mutation GC -> AT, welche den Aminosäureaustausch G428D bewirkt. Die für die PCR eingesetzte chromosomale E. coli K12 MG1655 DNA wurde nach Herstellerangaben mit „Qiagen Genomic-tips 100/G\" (QIAGEN, Hilden, Deutschland) isoliert. Ein 1333 bp großes DNA-Fragment aus dem 5 '-Bereich der glpK-Mutation (mit glpK3 bezeichnet, PCR-Produkt der Primer glpK 1 und glpK_4_SOEing) und ein 240 bp großes DNA-Fragment aus dem 3 '-Bereich der glpK-Mutation (mit glpK4 bezeichnet, PCR- Produkt der Primer glpFK_2 und glpK_5_SOEing) kann mit den spezifischen Primern unter Standard-PCR-Bedingungen (Innis et al. (1990) PCR Protocols. A Guide to Methods and Applications, Academic Press) mit der Phusion High Fidelity DNA Polymerase (New England Biolabs , Frankfurt, Deutschland) amplifiziert werden. Die beiden PCR-Produkte glpK3 und glpK4 wurden nach einer Kontrolle im 0,8%igen Agarosegel nach herkömmlichen Methoden aufgereinigt (High Pure PCR Product Purification Kit, Roche Diagnostics GmbH, Mannheim, Deutschland) und dann zusammen als Template in eine weitere PCR unter Verwendung der Primer glpK 1 und glpFK_2 eingesetzt. Auf diesem Wege erhält man ein glpK- Allel von 1546 Basenpaaren. Das PCR-Produkt (die Aminosäuresequenz des korrespondierenden Proteins entspricht der in SEQ ID No. 20) wurde mit dem Restriktionsenzym Sali gespalten und mit dem Vektor pMW219 (Nippon Gene, Toyama, Japan), der ebenfalls mit dem Enzym Sali verdaut worden ist, ligiert. Der E. coli Stamm TOPlO (Invitrogen, Groningen, Niederlande) wurde mit dem Ligationsansatz transformiert und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar, der mit 50 μg/ml Kanamycin versetzt ist, selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung konnte nach der Plasmid DNA Isolierung durch die Kontrollspaltung mit den Enzymen BamHI und Sali nachgewiesen werden. Das Plasmid wird als pMW219glpK (G428D) (Figur 5) bezeichnet. Beispiel 9 Konstruktion des Expressionsplasmides pMW219glpK (G231D) Das ca. 1,54 kb große Sall-geschnittene glpK(G231D)- Fragment (die Sequenz ist dargestellt in SEQ ID No. 18, die Aminosäuresequenz des korrespondierenden Proteins in SEQ ID No. 19) aus Beispiel 2 wurde mit dem Vektor pMW219 (Nippon Gene, Toyama, Japan) , der ebenfalls mit dem Enzym Sali verdaut worden ist, ligiert. Der E. coli Stamm TOPlO (Invitrogen, Groningen, Niederlande) wurde mit dem Ligationsansatz transformiert und Plasmid tragende Zellen auf LB Agar, der mit 50 μg/ml Kanamycin versetzt ist, selektioniert . Die erfolgreiche Klonierung konnte nach der Plasmid DNA Isolierung durch die Kontrollspaltung mit den Enzymen BamHI und Sali nachgewiesen werden. Das Plasmid wird als pMW219glpK (G231D) (Figur 6) bezeichnet. Beispiel 10 Herstellung von L-Threonin mit den Stämmen MG442/pMW218glpK, MG442/pMW219glpK (G428D) und MG442/pMW219glpK(G231D) Der Stamm MG442 wurde mit den in den Beispielen 7, 8 und 9 beschriebenen Expressionsplasmiden pMW218glpK, pMW219glpK(G428D) , pMW219glpK (G231D) und mit den Vektoren pMW218 und pMW219 (unterscheiden sich nur in der Orientierung der Multiple Cloning Site) transformiert und auf LB Agar mit 50 μg/ml Kanamycin auf Plasmid tragende Zellen selektioniert. Die erfolgreiche Transformation konnte nach der Plasmid DNA Isolierung durch die Kontrollspaltung mit den Enzymen BamHI und Sali nachgewiesen werden. Auf diese Weise entstehen die Stämme MG442/pMW218glpK, MG442/pMW219glpK (G428D) , MG442/pMW219glpK(G231D) , MG442/pMW219 und MG442/pMW218. Ausgewählte Einzelkolonien wurden anschließend auf Minimalmedium mit der folgenden Zusammensetzung: 3,5 g/l Na 2 HPO 4 *2H 2 O, 1,5 g/l KH 2 PO 4 , 1 g/l NH 4 Cl, 0,1 g/l MgSO 4 *7H 2 O, 2 g/l Glucose, 20 g/l Agar und 50 mg/1 Kanamycin weiter vermehrt. Die Bildung von L-Threonin wurde wie in Beispiel 4 beschrieben bestimmt. In Tabelle 7 ist das Ergebnis des Versuches dargestellt. Tabelle 7 Beispiel 11 Herstellung von L-Tryptophan mit den Stämmen DM1831/pMU91/pMW218glpK, DM1831/pMU91/pMW219glpK (G428D) und DM1831/pMU91/pMW219glpK(G231D) Der Stamm DM1831/pMU91 wurde mit den in den Beispielen 7, 8 und 9 beschriebenen Expressionsplasmiden pMW218glpK, pMW219glpK(G428D) , pMW219glpK (G231D) und mit den Vektoren pMW218 und pMW219 (unterscheiden sich nur in der Orientierung der Multiple Cloning Site) transformiert und auf LB Agar mit 50 μg/ml Kanamycin und 5μg/ml Tetracyclin auf Plasmid tragende Zellen selektioniert . Die erfolgreiche Transformation konnte nach der Plasmid DNA Isolierung durch die Kontrollspaltung mit dem Enzym Hindlll nachgewiesen werden. Auf diese Weise entstehen die Stämme DM1831/pMU91/pMW218glpK, DM1831/pMU91/pMW219glpK (G428D) , DM1831/pMU91/pMW219glpK(G231D) , DM1831/pMU91/pMW218 und DM1831/pMU91/pMW219. Ausgewählte Einzelkolonien wurden anschließend auf LB-Medium mit der folgenden Zusammensetzung: 10 g/l Bacto-Trypton, 5 g/l Hefe-Extrakt, 10 g/l NaCl (pH-Einstellung auf 7,5 mit NaOH), 2 g/l Glucose, 20 g/l Agar, 5 mg/1 Tetracyclin und 50 mg/1 Kanamycin bei 30 0 C weiter vermehrt. Die Bildung von L- Tryptophan wurde wie in Beispiel 6 beschrieben bestimmt. In Tabelle 8 ist das Ergebnis des Versuches dargestellt. Tabelle 8 Kurze Beschreibung der Figuren: • Figur 1: Karte des Plasmides pKO3-glpK (G428D) • Figur 2: Karte des Plasmides pKO3-glpK (G231D) • Figur 3: Karte des Plasmides pMU91 • Figur 4 : Karte des das glpK-Gen enthaltenden Plasmides pMW218glpK • Figur 5: Karte des das glpK-Gen enthaltenden Plasmides pMW219glpK(G428D) • Figur 6: Karte des das glpK-Gen enthaltenden Plasmides pMW219glpK(G231D) Längenangaben sind als ca. -Angaben aufzufassen. Die verwendeten Abkürzungen und Bezeichnungen haben folgende Bedeutung: cat : Chloramphenicolresistenzgen M13 ori: Replikationsursprung • rep-ts: temperatursensitive Replikationsregion des Plasmides pSCIOl • glpKl : Teil der 5 s -Region des glpK-Gens • glpK2 : Teil der 3 '-Region des glpK-Gens und der stromabwärts liegenden Region • sacB: sacB-Gen • pSCIOl: Plasmidfragment pSCIOl • serA: Kodierregion des serA-Gens kodierend für die D- 3-Phosphoglycerat-Dehydrogenase • trpE476DCBA: Teil des Tryptophan-Operons trpLEDCBA mit trpE476-Allel • tetA : Tetracyclinresistenzgen • kan : Gen, welches für die Kanamycinresistenz kodiert • glpK: Kodierregion des glpK-Gens • lacZ ' : Genfragment, welches für das α-Peptid der ß- Galaktosidase kodiert Die Abkürzungen für die Restriktionsenzyme haben folgende Bedeutung • Hindlll: Restriktionsendonuklease aus Haemophilus influenzae • Aval I: Restriktionsendonuklease aus Anabaena variabilis • AIwNI: Restriktionsendonuklease aus Acinetobacter lwoffii • BspEl: Restriktionsendonuklease aus einer Bacillus Spezies Sali: Restriktionsendonuklease aus Streptomyces albus Xhol: Restriktionsendonuklease aus Xanthomonas holcicola BamHI : Restriktionsendonuklease aus Bacillus amyloliquefaciens H Haell: Restriktionsendonuklease aus Haemophilus aegyptius Spei: Restriktionsendonuklease aus einer Sphaerotilus Spezies MIuI: Restriktionsendonuklease aus Micrococcus luteus","lang":"de","source":"WIPO_FULLTEXT","data_format":"ORIGINAL"}},"description_lang":["de"],"has_description":true,"has_docdb":true,"has_inpadoc":true,"has_full_text":true,"biblio_lang":"de"},"jurisdiction":"WO","collections":[],"usersTags":[],"lensId":"167-974-392-589-282","publicationKey":"WO_2008_107277_A1","displayKey":"WO 2008/107277 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\n\n g) an Position 231 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) an Position 246 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Asparaginsäure,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) an Position 272 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Methionin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j ) an Position 305 oder einer vergleichbaren"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) an Position 428 oder einer vergleichbaren"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen Glycin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["1) an Position 478 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure, ausgenommen L-Threonin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["m) an Position 479 oder einer vergleichbaren Position jede proteinogene Aminosäure ausgenommen L-Glutaminsäure und L-Cystein"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["in einem Medium bei einer gewünschten Temperatur, wobei als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin oder im Wesentlichen Glyzerin und einer mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["2 Akkumulation der entstehenden L-Aminosäure in der Fermentationsbrühe."],"number":1,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass \n\na) die proteinogene Aminosäure an Position 11 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L- VaIin,"],"number":2,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["b) die proteinogene Aminosäure an Position 38 oder einer vergleichbaren Position L-Prolin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) die proteinogene Aminosäure an Position 54 oder einer vergleichbaren Position Glycin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) die proteinogene Aminosäure an Position 62 oder einer vergleichbaren Position L-Leucin, oder L- Valin oder L-Isoleucin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) die proteinogene Aminosäure an Position 66 oder einer vergleichbaren Position L-Threonin oder L- Serin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) die proteinogene Aminosäure an Position 73 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L-"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Valin, oder L-Isoleucin oder L-Leucin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) die proteinogene Aminosäure an Position 231 oder einer vergleichbaren Position L-Asparaginsäure oder L-Glutaminsäure,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) die proteinogene Aminosäure an Position 246 oder einer vergleichbaren Position L-Alanin oder L- Valin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) die proteinogene Aminosäure an Position 272 oder einer vergleichbaren Position L-Leucin, oder L- Valin oder L-Isoleucin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) die proteinogene Aminosäure an Position 305 oder einer vergleichbaren Position L-Serin oder L- Threonin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) die proteinogene Aminosäure an Position 428 oder einer vergleichbaren Position L-Glutaminsäure, L- \n\n Asparaginsäure, L-Isoleucin, L-Histidin, L- Tryptophan oder L-Phenylalanin,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["1) die proteinogene Aminosäure an Position 478 oder einer vergleichbaren Position L-Asparagin, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["m) die proteinogene Aminosäure an Position 479 oder einer vergleichbaren Position L-Histidin oder L- Glutamin oder L-Asparaginsäure"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["ist ."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an"],"number":3,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Position 62 oder einer vergleichbaren Position um L- Leucin handelt."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 66 oder einer vergleichbaren Position um L- Threonin handelt."],"number":4,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 73 oder einer vergleichbaren Position um L- Alanin oder L-Valin handelt."],"number":5,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 231 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt."],"number":6,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 272 oder einer vergleichbaren Position um L- Isoleucin handelt."],"number":7,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an \n\n Position 305 oder einer vergleichbaren Position um L- Serin handelt."],"number":8,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 428 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt."],"number":9,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der proteinogenen Aminosäure an Position 479 oder einer vergleichbaren Position um L- Asparaginsäure handelt."],"number":10,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 10 dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid eine Länge von 502 Aminosäuren besitzt."],"number":11,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die"],"number":12,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["SEQ ID NO: 6 einschließlich der genannten"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen, ausgewählt aus der Gruppe Aminosäureaustausch an Position 11,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 38,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 54,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 62,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 66, Aminosäureaustausch an Position 73,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 231,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 246,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 272,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 305, Aminosäureaustausch an Position 428,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 478 und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 479 umfasst, wobei die Aminosäuresequenz zusätzlich eines oder mehrere der Merkmale, ausgewählt aus der Gruppe \n\n ein oder mehrere konservative Aminosäureaustausche, eine Verlängerung am N-oder C-Terminus um eine oder mehrere Aminosäure (n) und eine oder mehrere Insertionen oder Deletionen von einer oder mehrer Aminosäuren enthält."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüche 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 4 oder SEQ ID NO: 6 einschließlich der genannten Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen, ausgewählt aus der Gruppe"],"number":13,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 11,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 38,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 54, Aminosäureaustausch an Position 62,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 66,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 73,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 231,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 246, Aminosäureaustausch an Position 272,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 305,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 428,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 478, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Aminosäureaustausch an Position 479 umfasst."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 12 oder 13, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2 einschließlich der genannten Aminosäureaustausche an einer oder mehreren der genannten Positionen enthält."],"number":14,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 12 bis 14, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid jeweils einen der genannten Aminosäureaustausche enthält."],"number":15,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten Aminosäureaustausch an der Position 231 enthält."],"number":16,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten"],"number":17,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Aminosäureaustausch an der Position 272 enthält."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, dass das kodierte Polypeptid den genannten Aminosäureaustausch an der Position 428 enthält."],"number":18,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren, dadurch gekennzeichnet, dass man folgende Schritte durchführt:"],"number":19,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["a) Fermentation von L-Aminosäure ausscheidenden rekombinanten Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae oder der coryneformen Bakterien, welche ein glpK-Gen enthalten, das für ein"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Polypeptid mit Glyzerinkinase-Aktivität kodiert, das die Aminosäuresequenz von SEQ ID NO: 2, 4 oder 6 umfasst, wobei zwischen Position 235 und 236 eine Insertion mit einer Sequenz von 3 proteinogenen Aminosäuren enthalten ist, in einem Medium bei einer gewünschten Temperatur, wobei als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin oder im Wesentlichen Glyzerin und einer mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) Akkumulation der entstehenden L-Aminosäure in der Fermentationsbrühe ."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß den Anspruch 19, d a d u r c h g e k e n n z e i c h n e t, dass die Insertion mit einer Sequenz von 3 Aminosäuren aus der Sequenz Lys GIy GIy besteht."],"number":20,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Ansprüchen 1 bis 20, d a d u r c h g e k e n n z e i c h n e t, dass man zur Herstellung von L-Threonin Mikroorganismen der Familie"],"number":21,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe:"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["a) mindestens ein Gen des für die Aspartatkinase, die Homoserin-Dehydrogenase, die Homoserinkinase und die Threoninsynthase kodierenden thrABC-Operons,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) das für die Pyruvat-Carboxylase kodierende pyc-Gen von Corynebacterium glutamicum,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxylase kodierende ppc-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) die für die Untereinheiten der Pryridin- Transhydrogenase kodierenden Gene pntA und pntB,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) das für das Threoninresistenz vermittelnde Protein kodierende Gen rhtC,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) das für das Threonin-Export-Carrier-Protein kodierende thrE-Gen aus Corynebacterium glutamicum,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) das für die Glutamat-Dehydrogenase kodierende gdhA- Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) das für die Phosphohistidin-Protein-Hexose- Phosphotransferase kodierende ptsH-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) das für das Enzym I des Phosphotransferase-Systems kodierende ptsI-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) das für die Glukose-spezifische IIA Komponente kodierende crr-Gen, \n\n 1) das für die Glukose-spezifische IIBC Komponente kodierende ptsG-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["m) das für die Cystein-Synthase A kodierende cysK-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["n) das für den Regulator des cys-Regulons kodierende cysB-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["o) das für das Flavoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysJ-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["p) das für das Hämoprotein der NADPH-SuIfit-Reduktase kodierende cysI-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["q) das für die Adenylylsulfat-Reduktase kodierende cysH-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["r) das für die Decarboxylase Untereinheit der 2- Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["s) das für die Dihydrolipoyltranssuccinase E2 Untereinheit der 2-Ketoglutarat Dehydrogenase kodierende sucB-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["t) das für die ß-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucC-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["u) das für die α-Untereinheit der Succinyl-CoA Synthetase kodierende sucD-Gen, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["v) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yibD von Escherichia coli"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["verstärkt, insbesondere überexprimiert ."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 20, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L- Tryptophan Mikroorganismen der Familie"],"number":22,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: \n\na) mindestens ein Gen des für die Anthranilat- Synthase, die Antranilat-Phosphoribosyltransferase, die Phosphoribosylanthranilat-Isomerase, die Indol- 3-Glyzerinphosphat-Synthase und die Tryptophan- Synthase kodierenden Tryptophan-Operons,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) das für die 3-Phosphoglycerat-Dehydrogenase kodierende serA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) das für die Phosphoserinphosphatase kodierende serB-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) das für die Phosphoserinaminotransferase kodierende serC-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) das für die L-Tyrosin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroF-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) das für die L-Phenylalanin sensitive DHAP-Synthase kodierende aroG-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) das für die L-Tryptophan sensitive DHAP-Synthase kodierende aroH-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) das für die Phosphoenolpyruvat-Synthase kodierende pps-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) das für die Transketolase A kodierende tktA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) das für die Transketolase B kodierende tktB-Gen, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["1) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yddG von Escherichia coli"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["verstärkt, insbesondere überexprimiert ."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 21, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L-Threonin Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe:"],"number":23,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["a) das für die Threonin-Dehydrogenase kodierende tdh- Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) das für die Malat-Dehydrogenase kodierende mdh-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) yj fA von Escherichia coli,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) das Genprodukt des offenen Leserahmens (ORF) ytfP von Escherichia coli,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) das für die Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase kodierende pckA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) das für die Pyruvat-Oxidase kodierende poxB-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) das für den DgsA-Regulator des Phosphotransferase- Systems kodierende dgsA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) das für den Fruktose-Repressor kodierende fruR-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) das für den Sigma38-Faktor kodierende rpoS-Gen, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) das für die Aspartat Ammonium-Lyase kodierende aspA-Gen"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 20 und 22, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung von L- Tryptophan Mikroorganismen der Familie"],"number":24,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe: \n\n a) das für die Tryptophanase kodierende tnaA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) das für den Repressor des trp-Operons kodierende trpR-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) das für die Chorismat-Mutase T und Prephenat- Dehydrogenase kodierende tyrA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) das für die Chorismat-Mutase P und Prephenat- Dehydrogenase kodierende pheA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) das für das Tryptophan spezifische Transportprotein kodierende mtr-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) das für die Tryptophan-Permease kodierende tnaB- Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) das für den Transporter für aromatische Aminosäuren kodierende aroP-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) das für die L-Serin Deaminase kodierende sdaA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) das für die Glukose-6-Phosphat-Isomerase kodierende pgi-Gen, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) das für die Tyrosin-Aminotransferase kodierende tyrB-Gen"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 24, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung der L- Aminosäuren Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig das für den Repressor des glp-Regulons kodierende glpR-Gen abschwächt, insbesondere ausschaltet oder die Expression verringert."],"number":25,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäss den Ansprüchen 1 bis 25, dadurch gekennzeichnet, dass man zur Herstellung der L- \n\nAminosäuren Mikroorganismen der Familie"],"number":26,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Enterobacteriaceae fermentiert, in denen man zusätzlich gleichzeitig eines oder mehrere der Gene, ausgewählt aus der Gruppe:"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["a) das für die große Untereinheit der sn-Glyzerin-"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["b) das für die Untereinheit zur Membranverankerung der sn-Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpB-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["c) das für die kleine Untereinheit der sn- Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (anaerob) kodierende glpC-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["d) das für die Glyzerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (aerob) kodierende glpD-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["e) das für die Schwefeltransferase kodierende glpE-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["f) das für den Glyzerinfascilitator GIpF kodierende glpF-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["g) das glpG-Gen"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["h) das für die periplasmatische"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Glyzerinphosphodiesterase kodierende glpQ-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["i) das für die Glyzerin-3-Phosphat-Permease kodierende glpT-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["j) das für die Fruktose-1, 6-Bisphosphatase II kodierende glpX-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["k) das für die Triosephosphat-Isomerase kodierende tpiA-Gen, \n\n 1) das für die Glyzerin-Dehydrogenase (NAD- abhängig) kodierende gldA-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["m) das für die N-terminale Domäne der"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaK-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["n) das für die C-terminale Domäne der"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaL-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["o) das für die PTS-Protein-Untereinheit der"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Dihydroxyaceton-Kinase kodierende dhaM-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["p) das für den Aktivator des dha-Operons kodierende dhaR-Gen,"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["q) das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase I kodierende fsa-Gen, und"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["r) das für die Fruktose-6-Phosphat-Aldolase II kodierende talC-Gen"],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["verstärkt, insbesondere überexprimiert ."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 26, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den Mikroorganismen der Familie Enterobacteriaceae um einen Mikroorganismus ausgewählt aus den Gattungen Escherichia, Erwinia, Providencia und Serratia handelt."],"number":27,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 27, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den Mikroorganismen der Gattung Escherichia um Escherichia coli handelt."],"number":28,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 28, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei den L-Aminosäure ausscheidende Mikroorganismen um L-Threonin oder L- Tryptophan oder L-Lysin oder L-Valin oder L-Homoserin ausscheidende Mikroorganismen handelt."],"number":29,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 29, dadurch gekennzeichnet, dass als Kohlenstoffquelle im Wesentlichen Glyzerin eingesetzt wird."],"number":30,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 29, dadurch gekennzeichnet, dass als Kohlenstoffquelle im"],"number":31,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Wesentlichen Glyzerin und einer oder mehrere der Zucker ausgewählt aus der Gruppe Glukose, Saccharose und Fruktose eingesetzt wird, wobei der Anteil des Glyzerins mindestens 10 % beträgt."],"number":-1,"annotation":true,"title":false,"claim":false},{"lines":["Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein batch- Verfahren handelt."],"number":32,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein fed batch-Verfahren handelt."],"number":33,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein repeated fed batch-Verfahren handelt."],"number":34,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass es sich um ein kontinuierliches Verfahren handelt."],"number":35,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man die gewünschte L-Aminosäure reinigt und isoliert."],"number":36,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man ein L-Aminosäure-haltiges Produkt gewinnt, bei dem Bestandteile der Fermentationsbrühe und/oder die Biomasse in ihrer Gesamtheit oder in Anteilen (> 0 bis 100 %) davon im Produkt verbleiben."],"number":37,"annotation":false,"title":false,"claim":true},{"lines":["Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 35, dadurch gekennzeichnet, dass man ein L-Aminosäure-haltiges Produkt gewinnt, bei dem weitere Bestandteile der Fermentationsbrühe und/oder die Biomasse in ihrer Gesamtheit oder in Anteilen (> 0 bis 100 %) im Produkt verbleiben ."],"number":38,"annotation":false,"title":false,"claim":true}]}},"filters":{"npl":[],"notNpl":[],"applicant":[],"notApplicant":[],"inventor":[],"notInventor":[],"owner":[],"notOwner":[],"tags":[],"dates":[],"types":[],"notTypes":[],"j":[],"notJ":[],"fj":[],"notFj":[],"classIpcr":[],"notClassIpcr":[],"classNat":[],"notClassNat":[],"classCpc":[],"notClassCpc":[],"so":[],"notSo":[],"sat":[]},"sequenceFilters":{"s":"SEQIDNO","d":"ASCENDING","p":0,"n":10,"sp":[],"si":[],"len":[],"t":[],"loc":[]}}